Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.
Аминокислоты.
Аминокислоты - органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа -СООН , а аминогруппа - NH 2 .
Разделяют α и β - аминокислоты:
В природе встречаются в основном α -кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С 5 Н 9 NO 2 ):
Самая простая аминокислота - глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:
1) гомологи глицина - аланин, валин, лейцин, изолейцин.
Получение аминокислот.
Химические свойства аминокислот.
Аминокислоты - это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы - аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:
Кислотно-основные превращение можно представить в виде:
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты .
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Аминокислоты - органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .
Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.
2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:
Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино-
и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH 2)COOH
Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.
Таблица.
|
Аминокислота |
Сокращённое обозначение |
Строение радикала (R) |
|
Глицин |
Gly (Гли) |
H - |
|
Аланин |
Ala (Ала) |
CH 3 - |
|
Валин |
Val (Вал) |
(CH 3) 2 CH - |
|
Лейцин |
Leu (Лей) |
(CH 3) 2 CH – CH 2 - |
|
Серин |
Ser (Сер) |
OH- CH 2 - |
|
Тирозин |
Tyr (Тир) |
HO – C 6 H 4 – CH 2 - |
|
Аспарагиновая кислота |
Asp (Асп) |
HOOC – CH 2 - |
|
Глутаминовая кислота |
Glu (Глу) |
HOOC – CH 2 – CH 2 - |
|
Цистеин |
Cys (Цис) |
HS – CH 2 - |
|
Аспарагин |
Asn (Асн) |
O = C – CH 2 – │ NH 2 |
|
Лизин |
Lys (Лиз) |
NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 - |
|
Фенилаланин |
Phen (Фен) |
C 6 H 5 – CH 2 - |
Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.
Пример:
Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I . Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;
7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Нахождение в природе и би...гическая роль аминокислот
В кислой среде α-аминокислоты выступают как основания (по аминогруппе), а в щелочной - как кислоты (по карбоксильной группе). У некоторых аминокислот может ионизироваться также радикал (R), в связи, с чем все аминокислоты можно разделить на заряженные и незаряженные (при физиологическом значении рН=6,0 - 8,0) (см. табл. 4). В качестве примера первых можно привести аспарагиновую кислоту и лизин:
Если радикалы аминокислот нейтральные, то они не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной или α-аминогруппы, и величинырК (отрицательный логарифм, показывающий значение рН, при котором эти группы наполовину диссоциированы) остаются относительно постоянными.
Величины рК для α-карбоксилыюй (pK 1) и α-аминогруппы (рК 2) сильно различаются. При рН < pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН > рК 2 практически все молекулы аминокислоты являются отрицательно заряженными, так как α-карбоксильная группа находится в диссоциированном состоянии.
Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой положительный или отрицательный заряд. Значение рН, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю, и она не перемещается в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.
Для нейтральных α-аминокислот значение pI находят как среднее арифметическое между двумя значениями рК:
При рН раствора меньше pI аминокислоты протонируются и, заряжаясь положительно, перемещаются в электрическом поле к катоду. Обратная картина наблюдается при рН > pI.
Для аминокислот, содержащих заряженные (кислотные или основные) радикалы, изоэлектрическая точка зависит от кислотности или основности этих радикалов и их рК (рК 3). Значение pI для них находят по следующим формулам:
для кислых аминокислот:
для основных аминокислот:
В клетках и межклеточной жидкости организма человека и животных рН среды близко к нейтральному, поэтому основные аминокислоты (лизин, аргинин) имеют положительный заряд (катионы), кислые аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде биполярного цвиттер-иона.
Стереохимия аминокислот
Важной особенностью белковых α-аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина все они построены асимметрично, в связи с чем, будучи растворены в воде или в соляной кислоте, способны вращать плоскость поляризации света. Аминокислоты существуют в виде пространственных изомеров, относящихся к D- или L-ряду. L- или D-конфигурация определяется типом строения соединения относительно асимметрического атома углерода (атом углерода, связанный с четырьмя различными атомами или группами атомов). В формулах асимметрический атом углерода обозначают звездочкой. На рис.3 показаны проекционные модели L- и D- конфигураций аминокислот, которые являются как бы зеркальным отображением друг друга. Все 18 оптически активных белковых аминокислот относятся к L -ряду. Однако в клетках многих микроорганизмов и в антибиотиках, продуцируемых некоторыми из них, обнаружены D-аминокислоты.
Рис. 3. Конфигурация L- и D- аминокислот
Строение белков
Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков и выдвинутых А.Я. Данилевским идей о роли пептидных связей -CO-NH- в построении белковой молекулы, немецкий ученый Э.Фишер предложил в начале XX века пептидную теорию строения белков. Согласно этой теории, белки представляют собой линейные полимеры α-аминокислот, связанных пептиднойсвязью - полипептиды:
В каждом пептиде один концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (N-конец), а другой - свободную α-карбоксильную группу (С-конец). Структуру пептидов принято изображать, начиная с N-концевой аминокислоты. При этом аминокислотные остатки обозначаются символами. Например: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Этой записью обозначен пептид, в котором N-концевой α-аминокислотой яв ляется аланин, а С-концевой - цистеин. При чтении такой записи окончания названий всех кислот, кроме последних меняются на - "ил": аланил-тирозил-лейцил-серил-тирозил- -цистеин. Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, колеблется от двух до сотен и тысяч аминокислотных остатков.
Для определения аминокислотного состава белки (пептиды) подвергают гидролизу:
В нейтральной среде эта реакция протекает очень медленно, но ускоряется в присутствии кислот или щелочей. Обычно гидролиз белков проводят в запаянной ампуле в 6М растворе соляной кислоты при 105 °С; в таких условиях полный распад происходит примерно за сутки. В некоторых случаях белок гидролизуют в более мягких условиях (при температуре 37-40 °С) под действием биологических катализаторов-ферментов в течение нескольких часов.
Затем аминокислоты гидролизата разделяют методом хроматографии на ионообменных смолах (сульфополистирольный катионит), выделяя отдельно фракцию каждой аминокислоты. Для вымывания аминокислот с ионнообменной колонки используют буферы с возрастающим значением рН. Первым снимается аспартат, имеющий кислотную боковую цепь; аргинин с основной боковой цепью вымывается последним. Последовательность снятия аминокислот с колонки определяют по профилю вымывания стандартных аминокислот. Фракционированные аминокислоты определяют по окраске, образующейся при нагревании с нингидрином:
В этой реакции бесцветный нингидрин превращается; в синефиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты (только пролин дает желтое окрашивание). Измерив, интенсивность окрашивания, можно рассчитать концентрацию каждой аминокислоты в гидролизате и число остатков каждой из них в исследуемом белке.
В настоящее время такой анализ проводят с помощью автоматических приборов - аминокислотных анализаторов (см. ниже рис. Схемы прибора). Результат анализа прибор выдаёт в виде графика концентраций отдельных аминокислот. Этот метод нашел широкое применение в исследовании состава пищевых веществ, клинической практике; с его помощью за 2-3 часа можно получить полную картину качественного состава аминокислот продуктов и биологических жидкостей.
Рис. Схема аминокислотного анализатора: 1 - вымывающий раствор (буфер с переменным рН); 2 - хроматогрифическая колонка (в верхнюю часть колонки вносят гидролизат белка, затем начинают вымывание); 3 - раствор нингидрина; 4 - водяная баня (подогревание необходимо для ускорения реакции нингидрина с аминокислотами); 5 - спектрофотометр и записывающее устройство; 6 - хроматограмма, каждый пик которой соответствует одной аминокислоте, а площадь пика пропорциональна концентрации аминокислоты в гидролизате.
Аминокислоты (АК) - органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH 2), кислотной карбоксильной группы (-СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК
Структура аминокислот
Функции аминокислот в организме
Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:
- Они строительные блоки белков и пептидов
- Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 - никотиновой кислоты
- Источники серы - серосодержащие АК.
- АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез - синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.
В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.
|
Альфа - аминогруппа присоединена к углероду, примыкающему к карбоксильной группе:
|
Бета - аминогруппа находятся на 2-м углероде от карбоксильной группы
|
Гамма - аминогруппа на 3-м углерое от карбоксильной группы
|
В состав белков в ходят только альфа-АК
Общие свойства альфа-АК белков
1 - Оптическая активность - свойство аминокислот
Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).
Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.
Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.
2 - Кислотно-основные свойства
В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:
R-СООН<-------> R-C00 - + H +
R- NH 2 <--------->R-NH 3 +
Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.
Цвиттер ион - свойство АК
Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы - карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО - в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.
Полярность как общее свойство аминокислот
При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.
Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) - свойство амингокислот
Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.
Способность поглощать в ультрафиолете - свойство ароматических аминокислот
Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.
АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-
изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.
Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.
Физические свойства аминокислоты
Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.
АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.
Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.
Ни для кого не секрет, что человеку для поддержания жизнедеятельности на высоком уровне необходим белок - своеобразный строительный материал для тканей организма; в состав белков входят 20 аминокислот, названия которых вряд ли что-то скажут обычному офисному работнику. Каждый человек, особенно если говорить о женщинах, хоть раз слышал о коллагене и кератине - это протеины, которые отвечают за внешний вид ногтей, кожи и волос.
Аминокислоты - что это такое?
Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) - органические соединения, на 16 % состоящие из аминов - органических производных аммония, - что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид - полузаменимые (условно заменяемые).
Заменимые аминокислоты
Заменимыми называют те аминокислоты, которые как потребляются с продуктами питания, так и воспроизводятся непосредственно в теле человека из других веществ.
- Аланин - мономер биологических соединений и белков. Осуществляет один из главенствующих путей глюкогенеза, то есть в печени превращается в глюкозу, и наоборот. Высокоактивный участник метаболических процессов в организме.
- Аргинин - АМК, способная синтезироваться в организме взрослого, но не способная к синтезу в теле ребёнка. Содействует выработке гормонов роста и других. Единственный переносчик азотистых соединений в организме. Содействует увеличению мышечной массы и уменьшению жировой.
- Аспарагин - пептид, участвующий в азотном обмене. В ходе реакции с ферментом аспарагиназой отщепляет аммониак и превращается в аспарагиновую кислоту.
- Аспарагиновая кислота - принимает участие в создании иммуноглобулина, деактивирует аммиак. Необходим при сбоях в работе нервной и сердечно-сосудистой систем.
- Гистидин - используется для профилактики и лечения болезней ЖКТ; оказывает положительную динамику при борьбе со СПИДом. Уберегает организм от пагубного воздействия стресса.
- Глицин - нейромедиаторная аминокислота. Применяется в качестве мягкое успокоительное и антидепрессивное средство. Усиливает действие некоторых ноотропных препаратов.
- Глутамин - в большом объёме Активатор процессов восстановления тканей.
- Глутаминовая кислота - обладает нейромедиаторным действием, а также стимулирует метаболические процессы в ЦНС.
- Пролин - является одним из составляющих практически всех протеинов. Им особенно богаты эластин и коллаген, отвечающие за эластичность кожи.
- Серин - АМК, что содержится в нейронах головного мозга, а также способствует выделению большого количества энергии. Является производной глицина.
- Тирозин - составляющая тканей животных и растений. Может воспроизводиться из фенилаланина под действием фермента фенилаланингидроксилазы; обратного процесса не происходит.
- Цистеин - один из компонентов кератина, отвечающего за упругость и эластичность волос, ногтей, кожи. Ещё он является антиоксидантом. Может производиться из серина.
Аминокислоты, не способные к синтезу в организме, - незаменимые
Незаменимыми аминокислотами называют те, которые не способные генерироваться в организме человека и способны поступать только с продуктами питания.
- Валин - АМК, которая содержится практически во всех белках. Повышает координацию мышц и снижает чувствительность организма к температурным перепадам. Поддерживает гормон серотонин на высоком уровне.
- Изолейцин - естественный анаболик, который в процессе окисления насыщает энергией мышечную и мозговую ткани.
- Лейцин - аминокислота, улучшающая метаболизм. Является своеобразным «строителем» структуры белка.
- Эти три АМК входят в так называемый комплекс BCAA, особо востребованный среди спортсменов. Вещества этой группы выступают в качестве источника для увеличения объема мышечной массы, уменьшения жировой массы и поддержания хорошего самочувствия при особо интенсивных физических нагрузках.
- Лизин - пептид, ускоряющий регенерацию тканей, выработку гормонов, ферментов и антител. Отвечает за прочность сосудов, содержится в мышечном белке и коллагене.
- Метионин - пронимает участие в синтезе холина, недостаток которого может привести к усиленному накоплению жира в печени.
- Треонин - придает эластичность и силу сухожилиям. Очень положительно влияет на сердечную мышцу и зубную эмаль.
- Триптофан - поддерживает эмоциональное состояние, так как в организме преобразуется в серотонин. Незаменим при депрессиях и других психологических расстройствах.
- Фенилаланин - улучшает внешний вид кожи, нормализуя пигментацию. Поддерживает психологическое благополучие, улучшая настроение и привнося ясность в мышление.
Другие методы классификации пептидов
С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.
Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.
20 аминокислот: формулы (таблица)
Аминокислота | Аббревиатура | |
Аспарагин | ||
Аспарагиновая кислота | ||
Гистидин | ||
Глутамин | ||
Глутаминовая кислота | ||
Изолейцин | ||
Метионин | ||
Триптофан | ||
Фенилаланин | ||
Основываясь на этом, можно отметить, что все 20 в таблице выше) имеют в своем составе углерод, водород, азот и кислород.
Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки
Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка - процесс моделирования полипептидной («поли» - много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме - органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.
Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК - информационная РНК - тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.
Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК
В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.
Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.
Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина - в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина - в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.
Нехватка аминокислот при вегетарианстве
То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, - миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.
Какое количество аминокислот нужно потреблять в день
В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.
Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.
Влияние пептидов на качество жизни обычного человека
Потребность в белках присутствует не только у спортсменов. Например, белки эластин, кератин, коллаген влияют на внешний вид волос, кожи, ногтей, а также на гибкость и подвижность суставов. Ряд аминокислот влияет на в организме, сохраняя баланс жира на оптимальном уровне, предоставляют достаточное количество энергии для повседневной жизни. Ведь в процессе жизнедеятельности даже при самом пассивном образе жизни затрачивается энергия, хотя бы для осуществления дыхания. Вдобавок невозможна и когнитивная деятельность при нехватке определенных пептидов; поддержание психоэмоционального состояния осуществляется в том числе за счет АМК.
Аминокислоты и спорт
Диета профессиональных спортсменов предполагает идеально сбалансированные питание, которое помогает поддерживать мышцы в тонусе. Очень облегчают жизнь разработанные специально для тех спортсменов, которые работают на набор мышечной массы.
Как уже писалось ранее, аминокислоты - основной строительный материал белков, необходимых для роста мышц. Также они способны ускорять метаболизм и сжигать жир, что тоже важно для красивого мышечного рельефа. При усердных тренировках необходимо увеличивать потребление АМК ввиду того, что они увеличивают скорость наращивания мышц и уменьшают боли после тренировок.
20 аминокислот в составе белков могут потребляться как в составе аминокарбоновых комплексов, так и из пищи. Если выбирать сбалансированное питание, то нужно учитывать абсолютно все граммовки, что трудно реализовать при большой загруженности дня.
Что происходит с организмом человека при нехватке или переизбытке аминокислот
Основными симптомами нехватки аминокислот считаются: плохое самочувствие, отсутствие аппетита, ломкость ногтей, повышенная утомляемость. Даже при нехватке одной АМК возникает огромное количество неприятных побочных эффектов, которые значительно ухудшают самочувствие и продуктивность.
Перенасыщение аминокислотами может повлечь за собой нарушения в работе сердечно-сосудистой и нервной систем, что, в свою очередь, не менее опасно. В свой черед могут появиться симптомы, схожие с пищевым отравлением, что тоже не влечет за собой ничего приятного.
Во всем надо знать меру, поэтому соблюдение здорового образа жизни не должно приводить к переизбытку тех или иных «полезных» веществ в организме. Как писал классик, «лучшее - враг хорошего».
В статье мы рассмотрели формулы и названия всех 20 аминокислот, таблица содержания основных АМК в продуктах приведена выше.