Care este indicatorul GGT într-un test biochimic de sânge? Sinteza nucleotidelor purinice este destul de complexă

Tutorial destinat studenților la specialitatea Biologie de toate profilurile de pregătire, toate formele de pregătire pentru pregătirea teoretică pentru cursuri, teste și examene. Manualul acoperă principalele secțiuni ale biochimiei structurale: structura, proprietățile fizico-chimice și funcțiile principalelor clase de macromolecule biologice. Se acordă multă atenție unui număr de aspecte aplicate ale biochimiei.

Nucleotide și acizi nucleici

Structura nucleotidelor și bazelor azotate

Nucleotidele participă la multe procese biochimice și sunt, de asemenea, monomeri ai acizilor nucleici. Acizii nucleici asigură toate procesele genetice. Fiecare nucleotidă este alcătuită din trei tipuri molecule chimice:

Baza azotata;

monozaharidă;

1-3 reziduuri de acid fosforic.

Spre deosebire de monozaharide, nucleotidele ca monomeri sunt molecule complexe formate din structuri aparținând unor clase diferite. chimicale, prin urmare, este necesar să se ia în considerare proprietățile și structura acestor componente separat.

Baze azotate

Bazele azotate aparțin compușilor heterociclici. Pe lângă atomii de carbon, heterociclul conține atomi de azot. Toate bazele azotate incluse în nucleotide aparțin la două clase de baze azotate: purină și pirimidină. Bazele purinice sunt derivați ai purinei - un heterociclu format din două inele, unul cu cinci membri, celălalt șase, numerotate așa cum se arată în figură. Bazele pirimidinice sunt derivați ai pirimidinei și constau dintr-un inel cu șase atomi, numerotarea este de asemenea indicată în figură (Figura 31). Principalele baze pirimidinice atât la procariote, cât și la eucariote sunt citozină, timinăŞi uracil. Cele mai comune baze purinice sunt adeninaŞi guanina Alți doi – xantinăŞi hipoxantina– sunt intermediari în procesele lor metabolice. La om, produsul final al catabolismului purinelor este baza purinică oxidată. – acid uric. Pe lângă cele cinci baze majore menționate mai sus, sunt cunoscute și baze minore mai puțin larg reprezentate. Unele dintre ele sunt prezente doar în acizii nucleici ai bacteriilor și virușilor, dar multe se găsesc și în ADN-ul pro- și eucariotic și în ARN-ul de transport și ribozomal. Astfel, atât ADN-ul bacterian, cât și cel uman conțin cantități semnificative de 5-metilcitozină; 5-hidroximetilcitozina a fost găsită în bacteriofagi. Au fost identificate baze neobișnuite în ARN mesager – N6-metiladenină, N6, N6-dimetiladenină și N7-metilguanină. La bacterii, a fost găsit, de asemenea, un uracil modificat cu o grupare (α-amino, α-carboxi)-propil atașată la poziția N3. Funcțiile acestor purine și pirimidine substituite nu sunt pe deplin înțelese, dar ele pot forma legături necanonice între baze (acesta va fi discutat mai jos), asigurând formarea structurilor secundare și terțiare ale acizilor nucleici.

Figura 31. Structura bazelor azotate

O serie de baze purinice cu substituenți metil au fost identificate în celulele vegetale. Multe dintre ele sunt active farmacologic. Exemplele includ boabele de cafea care conțin cafeină (1,3, 7-trimetilxantină), frunze de ceai care conțin teofilină (1, 3-dimetilxantină) și boabe de cacao care conțin teobromină (3, 7-dimetilxantină).

izomeria și proprietățile fizico-chimice ale bazelor purinice și pirimidinice

Molecula de bază de azot formează un sistem alternând unic și legături duble(sistem de legături duble conjugate). Această organizare formează o moleculă rigidă, fără posibilitatea de tranziții conformaționale. Ca urmare, nu putem vorbi despre o modificare a conformației bazelor azotate.

Pentru bazele azotate, a fost identificat un singur tip de izomerie: tranziția ceto-enol sau tautomerismul.

Tautomerism

Datorită fenomenului de tautomerism ceto-enol, nucleotidele pot exista fie sub formă de lactim, fie sub formă de lactam, iar în conditii fiziologice forma lactamică predomină în guanină şi timină (Figura 32). Importanța acestei circumstanțe va deveni clară atunci când discutăm despre procesele de împerechere a bazelor.

Figura 32. Tautomerie nucleotidică

Solubilitate

La pH neutru, guanina are cea mai mică solubilitate. Următorul din această serie este xantina. Acidul uric sub formă de urati este relativ bine solubil la pH neutru, dar este foarte slab solubil în lichide cu mai multe valori scăzute pH, cum ar fi urina. Guanina este în mod normal absentă în urina umană, iar xantina și acidul uric sunt componentele sale obișnuite. Ultimele două purine se găsesc adesea în pietrele tractului urinar.

Absorbția luminii

Datorită sistemului de duble legături conjugate, toate bazele azotate se absorb în partea ultravioletă a spectrului. Spectrul de absorbție este un grafic al distribuției densității optice în funcție de lungimea de undă. Fiecare bază azotată are propriul spectru de absorbție, din care se pot distinge soluții de diferite baze azotate sau compuși care conțin o bază azotată (nucleotide), dar maximul de absorbție pentru toate este același la o lungime de undă de 260 nm. Acest lucru vă permite să determinați ușor și rapid concentrația atât a bazelor azotate, cât și a nucleotidelor și a acizilor nucleici. Spectrul de absorbție depinde și de pH-ul soluției (Figura 33).

Figura 33. Spectrele de absorbție ale diferitelor baze azotate

Funcțiile bazelor azotate

Bazele azotate nu se găsesc practic niciodată în stare liberă. Excepțiile sunt unii alcaloizi și acidul uric.

Bazele azotate îndeplinesc următoarele funcții:

Conține nucleotide;

Unii alcaloizi sunt baze azotate, de exemplu, cofeina din cafea sau teofelina din ceai;

Produși intermediari ai schimbului de baze azotate și nucleotide;

Acidul uric este cauza urolitiazelor;

Azotul este excretat sub formă de acid uric în unele organisme.

Nucleotide și nucleozide

Moleculele de nucleozide sunt construite dintr-o bază purină sau pirimidină, la care se atașează un carbohidrat (de obicei D-riboză sau 2-dezoxiriboză) printr-o legătură β în poziția N9 sau respectiv N1. Astfel, o adenin ribonucleozidă (adenozina) constă din adenină și D-riboză atașate la poziția N 9; guanozină– din guanina si D-riboza la pozitia N 9; citidină– din citozină şi riboză în poziţia N1; uridină– din uracil si riboza in pozitia N1. Astfel, în nucleozidele purinice (nucleotide), baza azotată și zahărul sunt legate printr-o legătură 1-9 β glicozidică, iar în pirimidine - printr-o legătură 1-1 β glicozidică.

Compoziția 2-deoxiribonucleozidelor include baze purinice sau pirimidinice și 2-dezoxiriboză atașate la aceiași atomi N1 și N9. Atașarea ribozei sau 2́-deoxiribozei la structura inelului bazei are loc printr-o legătură N-glicozidică relativ labilă la acid (Figura 34).

Nucleotidele sunt derivați nucleozidici fosforilați la una sau mai multe grupări hidroxil ale unui rest de riboză (sau dezoxiriboză). Astfel, monofosfatul de adenozină (AMP sau adenilatul) este construit din adenină, riboză și fosfat. 2-deoxiadenozină monofosfat (dAMP sau deoxiadenilat) este o moleculă formată din adenină, 2-deoxiriboză și fosfat. De obicei, riboza este atașată de uracil, iar 2-dezoxiriboza este atașată de timină. Prin urmare, acidul timidilic (TMF) constă din timină, 2́-dezoxiriboză și fosfat. Pe lângă formele de nucleotide menționate mai sus, au fost descoperite și nucleotide cu structură neobișnuită. Astfel, în molecula de ARNt, a fost identificată o nucleotidă în care riboza este atașată la uracil în poziția a cincea, adică nu printr-o legătură azot-carbon, ci printr-o legătură carbon-carbon. Produsul acestei adaosuri neobișnuite se numește pseudouridină (ψ). Moleculele de ARNt conțin și o altă structură nucleotidică neobișnuită - timină combinată cu riboză monofosfat. Această nucleotidă se formează după sinteza moleculei de ARNt prin metilarea reziduului UMP cu S-adenosilmetionină. Acidul pseudouridilic (ψMP) se formează și ca rezultat al rearanjarii UMP după sinteza ARNt.

Figura 34. Structura nucleozidelor și nucleotidelor purinice și pirimidinice

Nomenclatura, proprietățile fizico-chimice și funcțiile nucleozidelor și nucleotidelor

Poziția grupării fosfat în molecula de nucleotide este indicată printr-un număr. De exemplu, adenozina cu o grupare fosfat atașată la cel de-al treilea carbon al ribozei ar fi denumită 3́-monofosfat. Un prim este plasat după număr pentru a distinge numărul de atomi de carbon din baza purină sau pirimidină de poziția acestui atom în restul de deoxiriboză. La numerotarea atomilor de carbon ai bazei, nu există un prim. Nucleotida 2-deoxiadenozină cu un reziduu de fosfat la carbonul-5 al moleculei de zahăr este denumită 2-deoxiadenozină-5-monofosfat. Nucleozidele care conțin adenină, guanină, citozină, timină și uracil sunt de obicei desemnate cu literele A, G, C, T și, respectiv, U. Prezența literei d (sau d) înainte de abreviere indică faptul că componenta carbohidrată a nucleozidei este 2́-dezoxiriboză. Guanozina care conține 2-deoxiriboză poate fi desemnată dG (deoxiguanozină), iar monofosfatul corespunzător cu o grupare fosfat atașată la al treilea atom de carbon al dezoxiribozei este dG-3-MF. De obicei, în cazurile în care un fosfat este atașat la carbonul 5 al ribozei sau dezoxiribozei, simbolul 5́ este omis. Astfel, 5-monofosfatul de guanozină este de obicei denumit GMP, iar 5-monofosfatul de 2-deoxiguanozină este abreviat ca dGMP. Dacă la un rest carbohidrat al unei nucleozide sunt atașate 2 sau 3 resturi de acid fosforic, se folosesc abrevierile DP (difosfat) și TP (trifosfat). Astfel, adenozină + trifosfat cu trei grupări fosfat în poziția 5 a carbohidratului ar fi denumit ATP. Deoarece fosfații din moleculele de nucleotide sunt sub formă de anhidride de acid fosforic, adică într-o stare cu entropie scăzută, se numesc macroergi (care au o rezervă mare). energie potenţială). Când 1 mol de ATP este hidrolizat în ADP, se eliberează 7,3 kcal de energie potențială.

Figura 35. Structura cAMP

Proprietățile fizico-chimice ale nucleotidelor

Deoarece nucleotidele conțin baze azotate, proprietăți precum tautomerismul și capacitatea de absorbție în partea ultravioletă a spectrului sunt, de asemenea, caracteristice nucleotidelor, iar spectrele de absorbție ale bazelor azotate și nucleotidelor care conțin aceste baze sunt similare. Prezența reziduurilor de zahăr și acid fosforic le face mai hidrofile decât bazele azotate. Toate nucleotidele sunt acizi deoarece conțin reziduuri de acid fosforic.

Funcțiile nucleotidelor naturale

Nucleotidele sunt monomeri ai acizilor nucleici (ARN, ADN). ADN-ul conține fosfați dezoxiribonucleotid - derivați ai adeninei, timinei, guaninei și citozinei. De asemenea, unele molecule de guanină și citozină din ADN sunt metilate, adică conțin o grupare metil. Principalii monomeri din ARN includ fosfații ribonucleotid - derivați ai adeninei, uracilului, guaninei și citozinei. ARN-ul conține, de asemenea, nucleotide care conțin diverse baze azotate minore, de exemplu xantină, hipoxantină, dihidrouridină etc.

Nucleotidele sunt monomeri ai coenzimelor (NAD, NADP, FAD, coenzima A, metionina-adenozina). Ca parte a coenzimelor, ele participă la reacții enzimatice. Această funcție va fi discutată mai detaliat mai jos.

Energie (ATP). ATP funcționează ca principalul purtător intracelular de energie liberă. Concentrația celei mai abundente nucleotide libere din celulele de mamifere, ATP, este de aproximativ 1 mmol/L.

Semnal (cGMP, cAMP)(Figura 35). AMP ciclic (3-, 5-adenozin monofosfat, cAMP), un mediator al diferitelor semnale extracelulare în celulele animale, se formează din ATP ca rezultat al unei reacții catalizate de adenilat ciclază. Activitatea adenilat-ciclazei este reglată de un complex de interacțiuni, dintre care multe sunt inițiate prin receptorii hormonali. Concentrația intracelulară cAMP (aproximativ 1 µmol/l) este cu 3 ordine de mărime mai mică decât concentrația de ATP. cGMP ciclic (3-, 5-guanozin monofosfat, cGMP) servește ca un conductor intracelular al semnalelor extracelulare. În unele cazuri, cGMP acţionează ca un antagonist cAMP. cGMP se formează din GTP prin acțiunea guanilat-ciclazei, o enzimă care are multe în comun cu adenilat-ciclaza. Guanylat cyclaza, ca și adenilat cyclaza, este reglată de diverși efectori, inclusiv hormoni. La fel ca cAMP, cGMP este hidrolizat de fosfodiesteraza la 5-monofosfatul corespunzător.

de reglementare (GTF). Activitatea unui grup de proteine (proteine G), care îndeplinesc în primul rând o funcție de reglare, depinde de ce nucleotidă se leagă. În forma lor inactivă, aceste proteine leagă GDP-ul când proteina este activată, GDP este înlocuit cu GTP. Atunci când își îndeplinește funcția, proteina hidrolizează GTP la GDP și fosfat, energia eliberată este cheltuită pentru funcționarea proteinei.

Activarea în metabolismul lipidelor și monozaharidelor (UTP, STP). Derivații nucleotidelor de uracil participă ca agenți de activare în reacțiile de metabolizare a hexozei și polimerizarea carbohidraților, în special la biosinteza amidonului și a fragmentelor de oligozaharide ale glicoproteinelor și proteoglicanilor. Substraturile acestor reacții sunt zaharuri uridin difosfat. De exemplu, glucoza uridin difosfat servește ca precursor al glicogenului. De asemenea, conversia glucozei în galactoză, acid glucuronic sau alți derivați de monozaharide are loc sub formă de conjugat cu UDP. STP este necesar pentru biosinteza unor fosfogliceride în țesuturile animale. Reacțiile care implică ceramidă și CDP-colină duc la formarea sfingomielinei și a altor sfingozine substituite.

Participarea la decontaminarea diverșilor alcooli și fenoli(UDP-acid glucuronic). Acid glucuronic uridin difosfat - îndeplinește funcția unei glucuronide „active” în reacțiile de conjugare, de exemplu, în formarea glucuronidei de bilirubină.

Nucleotidele din coenzime

Coenzimele sunt compuși cu molecularitate scăzută asociați cu enzime (vezi secțiunea „Enzime”) implicați direct într-o reacție biochimică, cu alte cuvinte, sunt un alt substrat care nu este eliberat în mediu.

Coenzimele sunt împărțite în două grupe:

purtători de protoni și electroni, aceste coenzime sunt implicate în reacții redox;

Transportatorii tuturor celorlalte grupe, cu excepția protonilor și electronilor, aceste coenzime sunt implicate în reacțiile transferazei.

Mecanismele acestor reacții pot fi analizate mai detaliat în capitolul „Enzime”.

Unele coenzime conțin nucleotide. De asemenea, sunt împărțiți în aceleași două grupuri.

Coenzimele transportă protoni și electroni

Aceste coenzime participă la reacții redox, în care adenozina îndeplinește doar o funcție structurală nucleotide care conțin alte tipuri de baze se disting două tipuri de astfel de coenzime: nicotinice și flavină; Ele diferă nu numai prin gruparea lor activă, ci și prin tipul de reacții pe care le desfășoară.

Coenzimele nicotinice

Figura 36. Coenzimele nicotinice. Structura A a NAD, Structura B a NADP, Mecanismul B al activității acidului nicotinic, Mecanismul G al coenzimelor nicotinice

Nicotinamida adenin dinucleotida (NAD+) este principalul acceptor de electroni în timpul oxidării moleculelor de combustibil. Partea reactivă a NAD+ este inelul său de nicotinamidă. Când un substrat este oxidat, inelul de nicotinamidă al NAD+ adaugă un ion de hidrogen și doi electroni, care sunt echivalenti cu un ion hidrură. Forma redusă a acestui transportor este NADH. În timpul acestei dehidrogenări, un atom de hidrogen al substratului este transferat direct în NAD+, în timp ce al doilea este transferat în solvent. Ambii electroni pierduți de substrat sunt transferați în inelul de nicotinamidă. Rolul donatorului de electroni în majoritatea proceselor de biosinteză reductivă (schimb plastic); efectuează forma redusă de nicotină amidă adenin dinucleotide fosfat (NADPH). NADPH diferă de NAD prin prezența unui fosfat legat printr-o legătură ester de gruparea 2́-hidroxil a adenozinei. Forma oxidată a NADPH este denumită NADP+. NADPH transferă electroni în același mod ca NADH. Cu toate acestea, NADPH este utilizat aproape exclusiv în procesele de biosinteză reductivă, în timp ce NADH este utilizat în primul rând pentru a genera ATP. Gruparea fosfat suplimentară a NADPH este locul responsabil pentru scopul intenționat al moleculei de a fi recunoscut de enzime.

Coenzimele flavine

Prima coenzimă de flavină (mononucleotida de flavină FMN) a fost izolată de A. Szent-Györgyi din mușchiul cardiac în 1932, iar R. G. Warburg și V. Christian au obținut în același timp prima flavoproteină care conținea FMN ca coenzimă din drojdie. A doua cea mai importantă coenzimă flavină, flavin adenin dinucleotida (FAD), a fost izolată de ei ca cofactor al D-aminoacid oxidazei în 1938. Datorită transformării redox a inelului flavin, coenzimele flavină desfășoară reacții redox ca parte a multor sisteme enzimatice importante: oxidaze (în special, D- și L-aminoacizi oxidaze, monoaminoxidaza, care reglează nivelul catecolaminelor din sânge). ) și dehidrogenaze (care implică adesea nicotinamidă adenin dinucleotidă și ubichinone).

Figura 37. Coenzimele Flavin. Structura A a FAD, mecanismul B al activității acidului nicotinic, mecanismul B al coenzimelor flavine

Al doilea purtător principal de electroni în timpul oxidării moleculelor de combustibil este dinucleotida flavină adenină. Abrevierile folosite pentru a desemna formele oxidate și reduse ale acestui transportor sunt FAD și, respectiv, FADH 2. Partea reactivă a FAD este inelul său izoaloxazin. FAD, ca și NAD+, câștigă doi electroni. Cu toate acestea, FAD, spre deosebire de NAD+, atașează ambii atomi de hidrogen pierduți de substrat.

Sfârșitul fragmentului introductiv.

Test biochimic de sânge - un test de laborator care poate ajuta la identificarea problemelor de funcționare organele interne. Deci, dacă este necesar să se evalueze starea de sănătate a ficatului, a rinichilor sau a duratei de viață, se efectuează un test pentru a determina nivelul enzimei gamma glutamiltransferaza. Această substanță specifică se găsește și în alte organe interne, dar o creștere a nivelului său apare rar din cauza disfuncției acestora. Cel mai adesea, abaterile de la normă sunt cauzate de probleme cu funcționarea ficatului și a vezicii biliare.

Ce este gamma HT într-un test de sânge, care sunt funcțiile sale și când este necesar un studiu clinic pentru a determina nivelul conținutului său în corpul uman? Toată lumea ar trebui să știe asta.

Ce este GGT și ce funcții îndeplinește?

În primul rând, să ne dăm seama ce este GGTP într-un test de sânge biochimic.

Doar o notă. Gamma glutamiltranspeptidaza și GGT - gamma glutamiltransferaza sunt concepte identice între ele, prin urmare utilizarea primului sau a celui de-al doilea termen este la fel de corectă.

Gamma glutamiltransferaza este o enzimă care are structura proteinelorși are un rol activ în metabolismul aminoacizilor. Accelerează procesul de transfer și schimb de compuși aminoacizi în celulele corpului, iar după distrugerea lor intră în sânge. Deoarece pe parcursul întregii perioade de funcționare a corpului are loc o reînnoire regulată a celulelor sale, sângele unei persoane conține întotdeauna o anumită cantitate din această proteină.

Cu toate acestea, atunci când are loc o funcționare defectuoasă a organelor interne, procesul de dezintegrare celulară este întrerupt, ceea ce duce la o creștere bruscă (uneori scădere) a nivelului de gammaglutamin transferază în plasma sanguină. Doar un test de sânge clinic pentru enzimele hepatice, în special GGT, poate dezvălui abateri de la normă.

De ce sunt studiate aceste proteine? Acest lucru se explică prin faptul că reacţionează mai acut la deteriorarea celulelor hepatice, de exemplu, cu hepatită. Din acest motiv, testarea enzimei GGT într-un test biochimic de sânge este destul de des prescris de către narcologi pacienților care suferă de dependență de alcool.

Când alcoolul intră în organism, are loc o distrugere mai intensă a celulelor hepatice, prin urmare, în sânge este eliberată mult mai multă proteină GGTP. Dacă au trecut cel puțin 30 de zile de la ultima utilizare a alcoolului, nivelul acestei substanțe va scădea de 2 ori.

GGT în biochimia sângelui

Pe baza tuturor celor de mai sus, nu este greu de înțeles ce este GGT într-un test de sânge biochimic. Acesta este un indicator al metabolismului aminoacizilor din organism. Nivelul acestei proteine indică activitatea serului sanguin, care crește brusc odată cu distrugerea celulelor sănătoase ale corpului.

Dacă vorbim într-un limbaj simplu Ce este GGTP este o enzimă din plasma sanguină, al cărei nivel indică dacă există o defecțiune a ficatului sau a altor organe interne și cât de gravă este.

O analiză pentru măsurarea nivelului acestei proteine este efectuată numai atunci când este indicat.

Indicații pentru analizele de sânge

Un test de sânge pentru GGTP este obligatoriu pentru pacienții care se plâng de:

atacuri frecvente de greață;
vărsături abundente;
scăderea sau pierderea completă a apetitului;
senzație de presiune și durere în hipocondrul drept.

Un gastroenterolog sau un nefrolog (dacă există probleme cu rinichii) trebuie să trimită pacientul pentru un test de sânge pentru nivelurile gamma HT dacă există o suspiciune de dezvoltare a:

colecistită;
colelitiază (colelitiază);
colestază;
colangită;
hepatita C.

În aceste cazuri, nu este suficient să acordați atenție prezenței simptomelor alarmante, deoarece manifestările clinice ale patologiilor de mai sus sunt foarte asemănătoare între ele. Doar un studiu clinic, cum ar fi un test de sânge pentru glutamil transpeptidază, va ajuta la determinarea exactă a bolii care chinuie pacientul.

Efectuarea acestei analize este importantă și pentru a determina motivele pentru care pacientul are un proces de stagnare a bilei. Acest lucru ajută la prescrierea tratamentului corect și la prevenirea consecințelor periculoase pentru sănătatea pacientului.

Testarea pentru gama glutamil transpeptidază este obligatorie pentru persoanele care suferă de alcoolism cronic. În aceste condiții, este important să se determine cu exactitate gradul de dependență al pacientului de etanol, precum și să se înțeleagă cât de grav este afectat ficatul. Uneori, acest lucru ajută nu numai la păstrarea sănătății unei persoane, ci și la salvarea vieții sale.

Un test de sânge pentru GGTP este, de asemenea, indicat pentru:

dezvoltarea alergiilor la medicamente, care este însoțită de intoxicație generală a organismului;
evaluarea preventivă sau de control a sănătății ficatului;
necesitatea de a evalua funcția hepatică sau renală după intervenție chirurgicală.

Dar acestea nu sunt toate indicațiile pentru trimiterea unui pacient la acest studiu. Biochimia GGT se efectuează în următoarele cazuri:

blocarea căilor biliare;
prezența unor formațiuni suspecte în pancreas;
probleme cu funcția rinichilor.

Doar o notă. Donarea de sânge pentru analiză necesită o pregătire preliminară, astfel încât pacientul trebuie să fie instruit de către medicul curant ce și cum să facă corect pentru a obține date fiabile dintr-un studiu biochimic.

Motivele creșterii GGT, sau gama glutamiltransferazei, pot fi nu numai probleme cu ficatul, rinichii, vezica biliară sau pancreasul, ci și cu inima. Insuficiența cardiacă sau infarctul miocardic anterior sunt principalele indicații pentru acest studiu.

Norme ale gamma glutamil transferazei

Rata GGT variază în funcție de vârsta și sexul pacientului. Astfel, indicatorii la bărbați și femei nu diferă foarte mult, ceea ce nu se poate spune despre nivelul normal de GGTP la copiii mai mari și nou-născuții.

Nivelul normal de ggt într-un test de sânge biochimic la adulți este considerat a fi valori cuprinse între 6-70 de unități per 1 litru de sânge. În acest caz, este necesar să se țină cont de faptul că la femei norma acestei enzime este mult mai mică decât la bărbați.

La copii, nivelul gamma glutamil transferazei din sânge este diferit. Deci la nou-născuți poate corespunde unor indicatori de 185 de unități la 1 litru de sânge, la sugarii de șase luni - aproximativ 200 U/l. Dacă pe formularul care conține rezultatele analizelor de sânge ale nou-născutului au fost înregistrate următoarele informații: numere mari, nu vă faceți griji - la sugari ficatul încă nu poate produce singur această enzimă, așa că placenta îndeplinește în schimb această funcție.

Fapt interesant. Într-un test de sânge pentru gama glutamil transferază la persoanele cu pielea închisă, concentrația acestei enzime este semnificativ mai mare decât cea la o persoană cu pielea albă. Prin urmare, putem spune că nivelul acestei proteine depinde și de rasa pacientului.

Normal pentru femei

Nivelul de GGT din sângele femeilor depinde direct de vârstă. Tabelul de mai jos vă va ajuta să înțelegeți ce indicatori din rezultatele analizei nu ar trebui să vă alarmeze.

Rata GGTP la femei poate varia în funcție de:

echipamentele folosite;
unități de măsură (U/l, U/ml etc.);
rasa pacientului.

În ceea ce privește nivelul gamma HT la viitoarele mame, acesta depinde de durata sarcinii:

În primul trimestru, GGTP variază de la 0 la 17 unități.
Al doilea trimestru este însoțit de o creștere a nivelului acestei substanțe la 33 de unități.
În al treilea trimestru, cantitatea de gamma HT din plasma sanguină scade cu 1 unitate și se ridică la 32 de unități pe 1 litru.

Uneori, nivelul acestei proteine în sângele femeilor însărcinate poate crește brusc, dar dacă acesta este un fenomen temporar, nu ar trebui să vă fie frică de el. Salturi similare în GGT pot apărea din cauza utilizării viitoare mamă complexe de vitamine și un număr mare de alimente îmbogățite cu vitamine.

Normal pentru bărbați

Norma GGTP în sângele bărbaților, așa cum sa menționat deja, diferă într-o mai mare măsură de cea a femeilor. Indicatorii acceptabili sunt prezentați în acest tabel.

Norma GGT la bărbați este mai mare decât la femei datorită concentrației mari de enzime din glanda prostatică. Dar dacă există o creștere semnificativă a nivelului acestei substanțe în sângele pacientului, acesta ar trebui examinat imediat pentru posibile anomalii în funcționarea organelor interne.

Motivele abaterii ggt de la normă

Testul de sânge ggt necesită recoltarea unei probe de material dintr-o venă periferică. Procesul de cercetare poate dura de la câteva ore la câteva zile. Rezultatele obţinute sunt înregistrate pe un formular special tipărit, după care sunt interpretate de medicul curant.

Interpretarea corectă a analizei GGT este de mare importanță, care depinde de cât de exact au fost respectate regulile de pregătire a pacientului pentru procesul de prelevare de sânge. Abaterile de la standardele prescrise pot rezulta din:

aportul pe termen lung de complexe de vitamine care conțin cantități mari de acid ascorbic;
utilizarea paracetamolului sau a aspirinei;
abuzul de contraceptive hormonale orale;
luând antidepresive, antibiotice, blocante ale histaminei.

O abatere de la norma a conținutului de gamma glutamat transferază în organism într-o măsură mai mare poate indica:

hepatită;
pancreatită;
mononucleoza infecțioasă, care a provocat complicații la nivelul ficatului;
patologii autoimune;
diabet zaharat;
proces oncologic care are loc în prostată sau glandele mamare;
artrita reumatoida etc.

Dacă nivelul GGTP din sânge este scăzut, aceasta poate fi o consecință a:

hipotiroidism;
tratamentul alcoolismului cronic cu anumite tipuri de medicamente;
luarea de statine (medicamente care scad nivelul colesterolului din sânge).

Interpretarea unui test de sânge pentru GGT trebuie efectuată exclusiv de medicul curant. Chiar dacă pacientul înțelege care ar trebui să fie norma și ce indicatori sunt o abatere de la ea, nu poate să-și prescrie singur tratamentul. Adesea, după obținerea datelor dintr-un studiu biochimic, pacientul este o serie intreaga teste instrumentale și de laborator suplimentare care ajută la stabilirea unui diagnostic precis.

Cele mai multe patologii detectate sau confirmate în timpul unui test de sânge pentru gamma HT necesită spitalizarea imediată a pacientului într-un spital și supraveghere medicală non-stop, pe care pacientul însuși nu o poate asigura acasă.

4.2.1. Structura primară a acizilor nucleici numit secvența de aranjare a mononucleotidelor într-un lanț de ADN sau ARN . Structura primară a acizilor nucleici este stabilizată de legături fosfodiester de 3", 5". Aceste legături sunt formate prin interacțiunea grupării hidroxil din poziția de 3" a reziduului pentoză al fiecărei nucleotide cu gruparea fosfat a nucleotidei vecine (Figura 3.2),

Astfel, la un capăt al lanțului polinucleotidic există o grupare fosfat liberă 5" (capătul 5"), iar la celălalt există o grupare hidroxil liberă în poziția 3" (capătul 3"). Secvențele de nucleotide sunt de obicei scrise în direcția de la capătul de 5" la capătul de 3".

Figura 4.2. Structura unei dinucleotide, care include adenozină 5"-monofosfat și citidină 5"-monofosfat.

4.2.2. ADN (acid dezoxiribonucleic) găsit în nucleul celulei și are greutate moleculară cam 1011 Da. Nucleotidele sale conțin baze azotate adenină, guanină, citozină, timină , carbohidrați dezoxiriboză și reziduuri de acid fosforic. Conținutul de baze azotate dintr-o moleculă de ADN este determinat de regulile lui Chargaff:

1) numărul de baze purinice este egal cu numărul de baze pirimidinice (A + G = C + T);

2) cantitatea de adenină și citozină este egală cu cantitatea de timină și respectiv guanină (A = T; C = G);

3) ADN izolat din diferite celule specii biologice, diferă între ele în coeficientul de specificitate:

(G + C) / (A + T)

Aceste modele în structura ADN-ului sunt explicate prin următoarele caracteristici ale structurii sale secundare:

1) o moleculă de ADN este construită din două lanțuri de polinucleotide legate între ele prin legături de hidrogen și orientate antiparalel (adică capătul de 3" al unui lanț este situat opus capătului de 5" al celuilalt lanț și invers);

2) se formează legături de hidrogen între perechi complementare de baze azotate. Timina este complementară adeninei; această pereche este stabilizată de două legături de hidrogen. Citozina este complementară guaninei; această pereche este stabilizată de trei legături de hidrogen (vezi figura b). Cu cât există mai mult ADN într-o moleculă G-C abur, cu atât este mai mare rezistența sa la temperaturi ridicate și radiații ionizante;

Figura 3.3. Legături de hidrogen între baze azotate complementare.

3) ambele catene de ADN sunt răsucite într-o spirală care are o axă comună. Bazele azotate sunt orientate spre interiorul helixului; Pe lângă interacțiunile cu hidrogen, între ele apar și interacțiuni hidrofobe. Fragmentele de riboză fosfat sunt localizate de-a lungul periferiei, formând miezul helixului (vezi Figura 3.4).

Figura 3.4. Diagrama structurii ADN-ului.

4.2.3. ARN (acid ribonucleic) se găsește predominant în citoplasma celulei și are o greutate moleculară în intervalul 104 - 106 Da. Nucleotidele sale conțin baze azotate adenină, guanină, citozină, uracil , carbohidrați riboza și reziduuri de acid fosforic. Spre deosebire de ADN, moleculele de ARN sunt construite dintr-un singur lanț de polinucleotide, care poate conține secțiuni care sunt complementare între ele (Figura 3.5). Aceste regiuni pot interacționa între ele, formând elice duble alternând cu regiuni nehelicoidale.

Figura 3.5. Schema structurii ARN de transfer.

Pe baza structurii și funcției lor, există trei tipuri principale de ARN:

1) ARN mesager (ARNm) transmite informații despre structura proteinei de la nucleul celular la ribozomi;

2) ARN de transfer (ARNt) transportul aminoacizilor la locul sintezei proteinelor;

3) ARN ribozomal (ARNr) fac parte din ribozomi și participă la sinteza proteinelor.

Materialele sunt publicate doar în scop informativ și nu reprezintă o rețetă pentru tratament! Vă recomandăm să consultați un medic hematolog la instituția dumneavoastră medicală!

GGT sau gama-glutamiltransferaza este o proteină care este direct implicată în metabolismul aminoacizilor din celulele organismului. În cea mai mare parte, se găsește în celulele rinichilor, pancreasului și ficatului. Dacă conținutul acestei proteine este crescut, specialiștii pot determina gradul de deteriorare a celulelor hepatice.

Informații generale

Cantități minore de gamma glutamil transferază se găsesc în creier, inimă, splină și intestine. Enzima este localizată direct în celulă însăși, dar atunci când este distrusă, pătrunde în fluxul sanguin.

Activitatea acestei enzime în cantități mici este destul de normală, datorită reînnoirii constante a celulelor. Cu toate acestea, din cauza morții unui număr semnificativ de celule, activitatea proteinei crește semnificativ. Prin urmare, o cantitate excesivă de GGT într-un test de sânge biochimic indică prezența unor probleme în corpul pacientului.

Important! Sursa principală a activității GGT serice este sistemul hepatobiliar. Prin urmare, abaterile acestui indicator de la normă fac posibilă diagnosticarea diverse boli ficat.

Cel mai adesea, GGT crește pe fondul următoarelor boli:

Leziuni hepatice obstructive.
Colestaza.
Colangită, colecistită.
Icter.

Important! În ultimele trei cazuri, studiile asupra GGT sunt cele care oferă rezultate mai precise, deoarece tinde să se manifeste mai devreme decât alte enzime hepatice, persistând mai mult timp.

Ciroza cauzata de consumul excesiv de alcool.
Intoxicatia cu droguri.
Degenerarea grasă a ficatului, în care acest indicator crește de mai multe ori.
Pancreatită.

Important! Dezvoltarea hepatitei infecțioase duce la faptul că GGT crește de până la cinci ori. Prin urmare, specialiștii în acest caz se concentrează adesea asupra.

În plus, ggt într-un test de sânge biochimic crește din motive care nu sunt legate de problemele hepatice, inclusiv:

Alcoolism.
Oncologia prostatei și pancreasului.
Luați paracetamol, fenobarbital și medicamente similare.

În ce cazuri se efectuează testarea GGT?

Cel mai adesea, biochimia GGT este prescrisă de un narcolog, din cauza sensibilității ficatului la alcool. Analiza se efectuează și în următoarele cazuri:

Dacă vă pregătiți pentru operație.
Dacă este necesar să se diagnosticheze probleme hepatice.
Dacă pacientul dezvoltă simptome de hepatită sau ciroză.
Dacă pacientul se plânge de slăbiciune, durere în abdomen (dreapta).
Dacă apar vărsături sau greață.
Dacă sunt testate boli maligne nou descoperite.

Caracteristicile analizei

După ce am înțeles ce este un test de sânge GGT, să vedem cum se efectuează. Acest studiu aparține grupului de teste hepatice și se efectuează în timpul unui test biochimic de sânge. Sângele este extras cel mai adesea dintr-o venă. În acest caz, pacientul trebuie să se pregătească în mod corespunzător pentru test:

Deoarece prelevarea de sânge trebuie făcută pe stomacul gol, ultima masă este permisă cu cel puțin 8 ore înainte de test.

Nota. Înainte de a dona sânge, pacientul poate bea o cantitate mică de apă.

Alimentele grase și alcoolul trebuie evitate cu câteva zile înainte de recoltarea probelor de sânge.
De asemenea, ar trebui să evitați activitatea fizică grea și sportul.
Pacientul trebuie să-și informeze medicul dacă ia medicamente în momentul efectuării testului. Este recomandabil să încetați temporar să le luați.
Dacă pacientul are examinări fluoroscopice sau cu ultrasunete planificate în ziua testului, acestea trebuie efectuate după prelevarea sângelui.
Sunt de asemenea interzise procedurile fizioterapeutice (anumite tipuri), care trebuie raportate pacientului de către un specialist.

Câteva cuvinte despre indicatorii normali

Norma indicatorilor poate varia în funcție de sexul pacientului, vârsta și chiar apartenența acestuia la o anumită rasă.

În populația masculină, nivelurile de GGT sunt comparativ mai mari, deoarece o anumită cantitate din aceste enzime este prezentă în glanda prostatică. De asemenea, ratele sunt ridicate la sugari, deoarece inițial această enzimă este conținută în placentă și numai în timp producerea sa începe în ficat.

Important! La femeile însărcinate, acești indicatori sunt în mare măsură determinați de durata sarcinii.

Ce poate influența rezultatul?

Rezultatele analizei pot varia din cauza următorilor factori:

O scădere a indicatorilor poate apărea din cauza aportului de acid ascorbic.
Aspirina, paracetamolul, antibioticele, antidepresivele etc contribuie la creșterea GGT.
Rate crescute sunt observate și la pacienții predispuși la obezitate.

Important! Evaluarea dinamicii modificărilor trebuie efectuată numai luând în considerare alți parametri ai sângelui. Acestea includ ALT, AST, LDH lipaza și altele. Pentru diagnosticul final, raportul dintre indicatorii acestei enzime cu alți parametri este foarte important.

De ce crește GGT?

Dacă GGT este crescută, atunci specialiștii acordă în primul rând atenție diagnosticului bolilor hepatice. Cu toate acestea, problema poate fi în altă parte. Cel mai adesea, o creștere a nivelului acestei enzime are loc din următoarele motive:

Insuficienţă cardiacă.
Dacă sunt prezente niveluri ridicate pe fundalul fosfatazei alcaline, atunci acest lucru poate indica dezvoltarea bolilor autoimune.
Cancer mamar.
Probleme cu tractul biliar.
Diabet.
Artrită.
Hipertiroidismul.
infarctul miocardic etc.

Care sunt motivele scăderii performanței?

Pot exista trei motive principale:

Hipotiroidismul.
Luarea anumitor medicamente.
Dacă un pacient este tratat pentru alcoolism, atunci după o lună de astfel de terapie, GGT-ul său poate fi redus semnificativ. Această scădere se explică prin absența etanolului, care stimulează sinteza acestei enzime în celulele hepatice, față de care organismul dezvoltă o dependență.

Hormonii au un efect asupra celulelor țintă.

Celulele țintă- acestea sunt celule care interacționează în mod specific cu hormonii folosind proteine speciale ale receptorilor. Aceste proteine receptore sunt localizate pe membrana exterioară a celulei, sau în citoplasmă, sau pe membrana nucleară și alte organite ale celulei.

Mecanisme biochimice de transmitere a semnalului de la un hormon la o celulă țintă.

Orice proteină receptor constă din cel puțin două domenii (regiuni) care asigură două funcții:

recunoașterea hormonilor;

transformarea și transmiterea semnalului primit în celulă.

Cum recunoaște proteina receptorului molecula de hormon cu care poate interacționa?

Unul dintre domeniile proteinei receptor conține o regiune care este complementară cu o anumită parte a moleculei semnal. Procesul de legare a receptorului la o moleculă de semnalizare este similar cu procesul de formare a unui complex enzimă-substrat și poate fi determinat de valoarea constantei de afinitate.

Majoritatea receptorilor nu au fost suficient studiati deoarece izolarea si purificarea lor sunt foarte dificile, iar continutul fiecarui tip de receptor din celule este foarte scazut. Dar se știe că hormonii interacționează cu receptorii lor prin mijloace fizice și chimice. Interacțiunile electrostatice și hidrofobe se formează între molecula de hormon și receptor. Când receptorul se leagă de hormon, apar modificări conformaționale în proteina receptor și complexul moleculei de semnalizare cu proteina receptor este activat. În starea sa activă, poate provoca reacții intracelulare specifice ca răspuns la un semnal primit. Dacă sinteza sau capacitatea proteinelor receptorilor de a se lega de moleculele de semnalizare este afectată, apar boli – tulburări endocrine.

Există trei tipuri de astfel de boli.

Asociat cu sinteza insuficientă a proteinelor receptorului.

Defecte genetice asociate cu modificări ale structurii receptorului.

Asociat cu blocarea proteinelor receptorilor de către anticorpi.

Mecanisme de acțiune a hormonilor asupra celulelor țintă.

În funcție de structura hormonului, există două tipuri de interacțiuni. Dacă molecula de hormon este lipofilă (de exemplu, hormonii steroizi), atunci poate pătrunde în stratul lipidic al membranei exterioare a celulelor țintă. Dacă molecula este mare sau polară, atunci pătrunderea ei în celulă este imposibilă. Prin urmare, pentru hormonii lipofili, receptorii sunt localizați în interiorul celulelor țintă, iar pentru hormonii hidrofili, receptorii sunt localizați în membrana exterioară.

Pentru a obține un răspuns celular la un semnal hormonal în cazul moleculelor hidrofile, funcționează un mecanism de transducție a semnalului intracelular. Acest lucru se întâmplă cu participarea unor substanțe numite mesageri secundi. Moleculele hormonale sunt foarte diverse ca formă, dar „mesagerii secundi” nu sunt.

Fiabilitatea transmiterii semnalului este asigurată de afinitatea foarte mare a hormonului pentru proteina receptorului său.

Care sunt intermediarii care sunt implicați în transmiterea intracelulară a semnalelor umorale?

Acestea sunt nucleotide ciclice (cAMP și cGMP), inozitol trifosfat, proteină care leagă calciul - calmodulină, ioni de calciu, enzime implicate în sinteza nucleotidelor ciclice, precum și protein kinaze - enzime de fosforilare a proteinelor. Toate aceste substanțe sunt implicate în reglarea activității sistemelor enzimatice individuale în celulele țintă.

Să examinăm mai detaliat mecanismele de acțiune ale hormonilor și mediatorilor intracelulari.

Există două modalități principale de transmitere a unui semnal către celulele țintă de la molecule de semnalizare cu un mecanism de acțiune membranar:

sisteme de adenilat ciclază (sau guanilat ciclază);

mecanism fosfoinozitid.

Sistemul de adenil-ciclază.

Componente principale: proteina receptorului membranar, proteina G, enzima adenil ciclaza, guanozin trifosfat, protein kinaze.

În plus, pentru funcționarea normală a sistemului de adenil-ciclază, este necesar ATP.

Proteina receptorului, proteina G, lângă care se află GTP și enzima (adenilat ciclaza), sunt încorporate în membrana celulară.

Până când hormonul acționează, aceste componente sunt în stare disociată, iar după formarea unui complex al moleculei semnal cu proteina receptoră, apar modificări în conformația proteinei G. Ca rezultat, una dintre subunitățile proteinei G dobândește capacitatea de a se lega de GTP.

Complexul proteină G-GTP activează adenilat ciclaza. Adenilat ciclaza începe să se transforme activ molecule de ATPîn c-AMP.

c-AMP are capacitatea de a activa enzime speciale - protein kinaze, care catalizează reacțiile de fosforilare ale diferitelor proteine cu participarea ATP. În acest caz, reziduurile de acid fosforic sunt incluse în moleculele proteice. Principalul rezultat al acestui proces de fosforilare este o modificare a activității proteinei fosforilate. În diferite tipuri de celule, proteinele cu activități funcționale diferite sunt supuse fosforilării ca urmare a activării sistemului de adenil ciclază. De exemplu, acestea ar putea fi enzime, proteine nucleare, proteine membranare. Ca rezultat al reacției de fosforilare, proteinele pot deveni funcțional active sau inactive.

Astfel de procese vor duce la modificări ale ratei proceselor biochimice în celula țintă.

Activarea sistemului de adenilat ciclază durează foarte puțin, deoarece proteina G, după ce se leagă de adenilat ciclază, începe să prezinte activitate GTPază. După hidroliza GTP, proteina G își restabilește conformația și încetează să activeze adenilat ciclaza. Ca rezultat, reacția de formare a cAMP se oprește.

Pe lângă participanții la sistemul de adenilat ciclază, unele celule țintă conțin proteine receptorului cuplat cu proteina G care duc la inhibarea adenilat-ciclazei. În acest caz, complexul proteic GTP-G inhibă adenilat ciclaza.

Când se oprește formarea cAMP, reacțiile de fosforilare în celulă nu se opresc imediat: atâta timp cât moleculele de cAMP continuă să existe, procesul de activare a protein kinazelor va continua. Pentru a opri acțiunea cAMP, există o enzimă specială în celule - fosfodiesteraza, care catalizează reacția de hidroliză a 3′,5′-ciclo-AMP la AMP.

Unele substanțe care au un efect inhibitor asupra fosfodiesterazei (de exemplu, alcaloizii cofeina, teofilina) ajută la menținerea și creșterea concentrației de ciclo-AMP în celulă. Sub influența acestor substanțe în organism, durata activării sistemului adenil-ciclazei devine mai lungă, adică efectul hormonului crește.

Pe lângă sistemele de adenilat ciclază sau guanilat ciclază, există, de asemenea, un mecanism de transmitere a informațiilor în celula țintă cu participarea ionilor de calciu și trifosfat de inozitol.

Trifosfat de inozitol este o substanță care este un derivat al unei lipide complexe - inozitol fosfatid. Se formează ca urmare a acțiunii unei enzime speciale - fosfolipaza „C”, care este activată ca urmare a modificărilor conformaționale în domeniul intracelular al proteinei receptorului membranar.

Această enzimă hidrolizează legătura fosfoesterului din molecula de fosfatidil-inozitol 4,5-bisfosfat pentru a forma diacilglicerol și inozitol trifosfat.

Se știe că formarea diacilglicerolului și trifosfatului de inozitol duce la creșterea concentrației de calciu ionizat în interiorul celulei. Acest lucru duce la activarea multor proteine dependente de calciu în interiorul celulei, inclusiv la activarea diferitelor proteine kinaze. Și aici, ca și în cazul activării sistemului de adenil-ciclază, una dintre etapele transmisiei semnalului în interiorul celulei este fosforilarea proteinelor, care duce la un răspuns fiziologic al celulei la acțiunea hormonului.

O proteină specială care leagă calciul, calmodulina, participă la mecanismul de semnalizare a fosfoinozitidelor din celula țintă. Aceasta este o proteină cu greutate moleculară mică (17 kDa), 30% constând din aminoacizi încărcați negativ (Glu, Asp) și, prin urmare, capabilă să lege activ Ca+2. O moleculă de calmodulină are 4 situsuri de legare a calciului. După interacțiunea cu Ca+2, apar modificări conformaționale în molecula de calmodulină și complexul „Ca+2-calmodulină” devine capabil să regleze activitatea (inhibarea sau activarea alosterică) a multor enzime - adenilat ciclază, fosfodiesteraza, Ca+2,Mg+ 2-ATPaza și diverse proteine kinaze.

În celule diferite, când complexul Ca+2-calmodulină acționează asupra izoenzimelor aceleiași enzime (de exemplu, adenilat ciclază diferite tipuri) în unele cazuri se observă activarea, iar în altele se observă inhibarea reacției de formare a cAMP. Aceste efecte diferite apar deoarece centrii alosterici ai izoenzimelor pot include diferiți radicali de aminoacizi și răspunsul lor la acțiunea complexului Ca+2-calmodulină va fi diferit.

Astfel, rolul „secunzilor mesageri” pentru transmiterea semnalelor de la hormoni în celulele țintă poate fi:

nucleotide ciclice (c-AMP și c-GMP);

complexul "Ca-calmodulin";

diacilglicerol;

inozitol trifosfat.

Mecanismele de transmitere a informațiilor de la hormoni în interiorul celulelor țintă folosind intermediarii enumerați au caracteristici comune:

una dintre etapele transmisiei semnalului este fosforilarea proteinelor;

încetarea activării are loc ca urmare a unor mecanisme speciale inițiate de participanții la procesele înșiși - există mecanisme de feedback negativ.

Hormonii sunt principalii regulatori umorali functii fiziologice organism, iar proprietățile lor, procesele de biosinteză și mecanismele de acțiune sunt acum bine cunoscute.

Modalitățile în care hormonii diferă de alte molecule de semnalizare sunt următoarele.

Sinteza hormonală are loc în celule speciale ale sistemului endocrin. În acest caz, sinteza hormonilor este funcția principală a celulelor endocrine.

Hormonii sunt secretați în sânge, adesea în venos, uneori în limfă. Alte molecule de semnalizare pot ajunge la celulele țintă fără secreție în fluidele circulante.

Efect telecrin (sau acțiune la distanță)— hormonii acționează asupra celulelor țintă aflate la mare distanță de locul de sinteză.

Hormonii sunt substanțe foarte specifice în raport cu celulele țintă și au activitate biologică foarte mare.