Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru

Реферат на тему:

«Биохимические составляющие жизни»

Введение

Современная химия представляет собой широкий комплекс наук, постепенно сложившийся в ходе ее длительного исторического развития. Практическое знакомство человека с химическими процессами восходит к глубокой древности. В течение многих столетий теоретическое объяснение химических процессов основывалось на натурфилософском учении об элементах-качествах. В модифицированном виде оно послужило основой для алхимии, возникшей примерно в III-IV вв. н.э. и стремившейся решить задачу превращения неблагородных металлов в благородные. Не добившись успеха в решении этой задачи, алхимики, тем не менее, выработали ряд приемов исследования веществ, открыли некоторые химические соединения, чем в определенной степени способствовали возникновению научной химии.

Химический взгляд на природу, истоки и современное состояние

Химия активно интегрируется с остальными науками, результатом чего было появление биохимии, молекулярной биологии, космохимии, геохимии, биогеохимии. Первые изучают химические процессы в живых организмах, геохимия - закономерности поведения химических элементов в земной коре. Биогеохимия - это наука о процессах перемещения, распределения, рассеяния и концентрации химических элементов в биосфере при участии организмов. Основоположником биогеохимии является В.И. Вернадский. Космохимия изучает химический состав вещества во Вселенной, его распространенность и распределение по отдельным космическим телам.

Резкое укрепление взаимосвязи химии с биологией произошло в результате создания А.М.

Бутлеровым теория химического строения органических соединений. Руководствуясь этой теорией, химики-органики вступили в соревнование с природой. Последующие поколения химиков проявили большую изобретательность, труд, фантазию и творческий поисках направленном синтезе вещества.

Поступательное развитие науки XIX в., приведшее к раскрытию структуры атома и детальному познанию строения и состава клетки, открыло перед химиками и биологами практические возможности совместной работы над химическими проблемами учения о клетке, над вопросами о характере химических процессов в живых тканях, об обусловленности биологических функций химическими реакциями.

Если посмотреть на обмен веществ в организме с чисто химической точки зрения, как это сделал А.И. Опарин, мы увидим совокупность большого числа сравнительно простых и однообразных химических реакций, которые сочетаются между добей во времени, протекают не случайно, а в строгой последовательности, в результате чего образуются длинные цепи реакций. И этот порядок закономерно направлен, к постоянному самосохранению и самовоспроизведению всей живой системы в целом в данных условиях окружающей среды.

Словом, такие специфические свойства живого, как рост, размножение, подвижность, возбудимость, способность реагировать на изменения внешней среды, связаны с определенными комплексами химических превращений.

Значение химии среди наук, изучающих жизнь, исключительно велико. Именно химией выявлена важнейшая роль хлорофилла как химической основы фотосинтеза, гемоглобина как основы процесса дыхания, установлена химическая природа передачи нервного возбуждения, определена структура нуклеиновых Кислот и т.д. Но главное заключается в том, что объективно в самой основе биологических процессов, функций живого лежат химические механизмы. Все функции и процессы, происходящие в живом организме, оказывается возможным изложить на языке химии, в виде конкретных химических процессов.

Разумеется, было бы неверным сводить явления жизни к химическим процессам. Это было бы грубым механистическим упрощением. И ярким свидетельством этого выступает специфика химических процессов в живых системах по сравнению с неживыми. Изучение этой специфики раскрывает единство и взаимосвязь химической и биологической форм движения материи. Об этом же говорят и другие науки, возникшие на стыке биологии, химии и физики: биохимия - наука об обмене веществ и химических процессов в живых организмах; биоорганическая химия - наука о строении, функциях и путях синтеза соединений, составляющих живые организмы; физико-химическая биология как наука о функционировании сложных систем передачи информации и регулировании биологических процессов на молекулярном уровне, а также биофизика, биофизическая химия и радиационная биология.

Крупнейшими достижениями этого процесса стали определение химических продуктов клеточного метаболизма (обмена веществ в растениях, животных, микроорганизмах), установление биологических путей и циклов биосинтеза этих продуктов; был реализован их искусственный синтез, сделано открытие материальных основ регулятивного и наследственного молекулярного механизма, а также в значительной степени выяснено значение химических процессов» энергетике процессов клетки и вообще живых организмов.

Сейчас для химии особенно важным становится применение биологических принципов, в которых сконцентрирован опыт приспособления живых организмов к условиям Земли в течение многих миллионов лет, опыт создания наиболее совершенных механизмов и процессов. На этом пути есть уже определенные достижения.

Более столетия назад ученые поняли, что основой исключительной эффективности биологических процессов является биокатализ. Поэтому химики ставят своей целью создать новую химию, основанную на каталитическом опыте живой природы. В ней появится новое управление химическими процессами, где начнут применяться принципы, синтеза себе подобных молекул, по принципу ферментов будут созданы катализаторы с таким разнообразием качеств, которые далеко превзойдут существующие в нашей промышленности.

Несмотря на то, что ферменты обладают общими свойствами, присущими всем катализаторам, тем не менее, они не тождественны последним, поскольку функционируют в рамках живых систем. Поэтому все попытки использовать опыт живой природы для ускорения химических процессов в неорганическом мире сталкиваются с серьезными ограничениями. Пока речь может идти только о моделировании некоторых функций ферментов и использовании этих моделей для теоретического анализа деятельности живых систем, а также частично-практического применения выделенных ферментов для ускорения некоторых химических реакций.

Здесь самым перспективным направлением, очевидно, являются исследования, ориентированные на применение принципов биокатализа в химии и химической технологии, для чего нужно изучить весь каталитический опыт живой природы, в том числе и опыт формирования самого фермента, клетки и даже организма.

Теория саморазвития элементарных открытых каталитических систем, в самом общем виде выдвинутая профессором МГУ А.П. Руденко в 1964 г., является общей теорией химической эволюции и биогенеза. Она решает вопросы о движущих силах и механизмах эволюционного процесса, то есть о законах химической эволюции, об отборе элементов и структур и их причинной обусловленности, о высоте химической организации и иерархии химических систем как следствии эволюции.

Теоретическим ядром этой теории является положение о том, что химическая эволюция представляет собой саморазвитие каталитических систем и, следовательно, эволюционирующим веществом являются катализаторы. В ходе реакции происходит естественный отбор тех каталитических центров, которые обладают наибольшей активностью. Саморазвитие, самоорганизация я самоусложнение каталитических систем происходит за счет постоянного притока трансформируемой энергии. А так как основным источником энергии является базисная реакция, то максимальные эволюционные преимущества получают каталитические системы, развивающиеся на базе экзотермических реакций. Отсюда базисная реакция является не только источником энергии, но и орудием отбора наиболее прогрессивных эволюционных изменений катализаторов.

Развивая эти взгляды, А.П. Руденко сформулировал основной закон химической эволюции, согласно которому с наибольшей скоростью и вероятностью образуются те пути эволюционных изменений катализатора, на которых происходит максимальное увеличение его абсолютной активности.

Практическим следствием теории саморазвития открытых каталитических систем является так называемая «нестационарная технология», то есть технология с меняющимися условиями реакции. Сегодня исследователи приходят к выводу, что стационарный режим, надежная стабилизация которого казалась залогом высокой эффективности промышленнoro процесса, является лишь частным случаем нестационарного режима. При этом обнаружено множество нестационарных режимов, способствующих интенсификации реакции.

В настоящее время уже видны перспективы возникновения и развития новой химии, на основе которой будут созданы малоотходные, безотходные и энергосберегающие промышленные технологии.

Сегодня химики пришли к выводу, что, используя те же принципы, на которых построена химия организмов, в будущем (не повторяя в точности природу) можно будет построить принципиально новую химию, новое управление химическими, процессами, где начнут применяться принципы синтеза себе подобных молекул. Предвидится создание преобразователей, использующих с большим КПД солнечный свет, превращая его в химическую и электрическую энергию, а также химическую энергию в свет большой интенсивности.

Для освоения каталитического опыта живой природы и реализации полученных знаний в промышленном производстве химики наметили рад перспективных путей.

Первый - развитие исследований в области металлокомплексного катализа с ориентацией на соответствующие объекты живой природы. Этот катализ обогащается приемами, которыми пользуются живые организмы в ферментативных реакциях, а также способами классического гетерогенного катализа.

Второй путь заключается в моделировании биокатализаторов. В настоящее время за счет искусственного отбора структур удалось построить модели многих ферментов характеризующихся высокой активностью и селективностью, иногда" почти такой же, как и у оригиналов, или с большей простотой строения.

Правда, пока все же полученные модели не в состоянии заменить природные биокатализаторы живых систем. На данном этапе развития химических знании проблема эта решается чрезвычайно сложно. Фермент выделяется из живой системы, определяется его структура, он вводится в реакцию для осуществления каталитических функций. Но работает непродолжительное время и быстро разрушается, поскольку является выделенным из целого, из клетки. Цельная клетка со всем ее ферментным аппаратом - более важный объект, чем одна, выделенная из нее деталь.

Третий путь к освоению механизмов лаборатории живей природы связывается с достижениями химии иммобилизованных систем. Сущность иммобилизации состоит в закреплении выделенных из живого организма ферментов на твердой поверхности путем адсорбции, которая и превращает их в гетерогенный катализатор и обеспечивает его стабильность и непрерывное действие.

Четвертый путь в развитии исследований, ориентированных на применение принципов биокатализа в химии и химической технологии, характеризуется постановкой самой широкой задачи - изучением и освоением всего каталитического опыта живой природы, в том числе и формирования фермента, клетки и даже организма. Это ступень, на которой основы эволюционной химии как действенной науки с ее рабочими функциями. Ученые утверждают, что это движение химической науки к принципиально новой химической технологии с перспективой создания аналогов живых систем. Решение названной задачи займет важнейшее место в создании химии будущего.

Химические элементы в организме человека

химический биокатализ каталитический элемент

Все живые организмы на Земле, в том числе и человек, находятся в тесном контакте с окружающей средой. Пищевые продукты и питьевая вода способствуют поступлению в организм практически всех химических элементов. Они повседневно вводятся в организм и выводятся из него. Анализы показали, что количество отдельных химических элементов и их соотношение в здоровом организме различных людей примерно одинаковы.

Мнение о том, что в организме человека можно обнаружить практически все элементы периодической системы Д.И. Менделеева, становится привычным. Однако предположения ученых идут дальше - в живом организме не только присутствуют все химические элементы, но каждый из них выполняет какую-то биологическую функцию. Вполне возможно, что эта гипотеза не подтвердится. Однако по мере того как развиваются исследования в данном направлении, выявляется биологическая роль все большего числа химических элементов. Несомненно, время и труд ученых прольют свет и на этот вопрос.

Биоактивность отдельных химических элементов. Экспериментально установлено, что в организме человека металлы составляют около 3% (по массе). Это очень много. Если принять массу человека за 70 кг., то на долю металлов приходится 2,1 кг. По отдельным металлам масса распределяется следующим образом: кальций (1700 г.), калий (250 г.), натрий (70 г.), магнии (42 г.), железо (5 г.), цинк (3 г.). Остальное приходится на микроэлементы. Если концентрация элемента в организме превышает 10 2 %, то его считают макроэлементом. Микроэлементы находятся в организме в концентрациях 10 3 -10 5 % . Если концентрация элемента ниже 10 5 %, то его считают ультрамикроэлементом. Неорганические вещества в живом организме находятся в различных формах. Большинство ионов металлов образуют соединения с биологическими объектами. Уже сегодня установлено, что многие ферменты (биологические катализаторы) содержат ионы металлов. Например, марганец входит в состав 12 различных ферментов, железо - в 70, медь - в 30, а цинк - более чем в 100. Естественно, что недостаток этих элементов должен сказаться на содержании соответствующих ферментов, а значит, и на нормальном функционировании организма. Таким образом, соли металлов совершенно необходимы для нормального функционирования живых организмов. Это подтвердили и опыты по бессолевой диете, которая применялась для кормления подопытных животных. Для этой цели многократным промыванием водой из пищи удаляли соли. Оказалось, что питание такой пищей приводило к гибели животных

Шесть элементов, атомы которых входят в состав белков и нуклеиновых кислот: углерод, водород, азот, кислород, фосфор, сера. Далее следует выделить двенадцать элементов, роль и значение которых для жизнедеятельности организмов известны: хлор, иод, натрий, калий, магний, кальций, марганец, железо, кобальт, медь, цинк, молибден. В литературе имеются указания на проявление биологической активности ванадием, хромом, никелем и кадмием

Имеется большое число элементов, являющихся ядами для живого организма, например ртуть, таллий, свиней и др. Они оказывают неблагоприятное биологическое влияние, но без них организм может функционировать. Существует мнение, что причина действия этих ядов связана с блокированием определенных групп в молекулах протеинов или же с вытеснением из некоторых ферментов меди и цинка. Бывают элементы, которые в относительно больших количествах являются ядом, а в низких концентрациях оказывают полезное влияние на организм. Например, мышьяк является сильным ядом, нарушающим сердечнососудистую систему и поражающим печень и почки, но в небольших дозах он прописывается врачами для улучшения аппетита человека. Ученые считают, что микродозы мышьяка повышают устойчивость организма к действию вредных микробов. Широко известно сильное отравляющее вещество иприт S(СН 2 СН 2 С1) 2 . Однако в разбавленном в 20 000 тыс. раз вазелином под названием «Псориазина» его применяют против чешуйчатого лишая. Современная фармакотерапия пока еще не может обойтись без значительного числа лекарственных средств, в состав которых входят токсичные металлы. Как здесь не вспомнить поговорку, что в малых количествах лечит, а в больших - калечит.

Интересно, что хлорид натрия (поваренная соль) в десятикратном избытке в организме по сравнению с нормальным содержанием является ядом. Кислород, необходимый человеку для дыхания, в высокой концентрации и особенно под давлением оказывает ядовитое действие. Из этих примеров видно, что концентрация элемента в организме иногда играет весьма существенное, а порой и катастрофическое значение.

Железо входит в состав гемоглобина крови, а точнее в красные пигменты крови, обратимо связывающие молекулярный кислород. У взрослого человека в крови содержится около 2,6 г. железа. В процессе жизнедеятельности в организме происходит постоянный распад и синтез гемоглобина. Для восстановления железа, потерянного с распадом гемоглобина, человеку необходимо суточное поступление в организм около 25 мг. Недостаток железа в организме приводит к заболеванию - анемии. Однако избыток железа в организме тоже вреден. С ним связан сидероз глаз и легких - заболевание, вызываемое отложением соединений железа в тканях этих органов. Недостаток в организме меди вызывает деструкцию кровеносных сосудов. Кроме того, считают, что его дефицит служит причиной раковых заболеваний. В некоторых случаях поражение раком легких у людей пожилого возраста врачи связывают с возрастным снижением меди в организме. Однако избыток меди приводит к нарушению психики и параличу некоторых органов (болезнь Вильсона). Для человека вред причиняют лишь большие количества соединений меди. В малых дозах они используются в медицине как вяжущее и бактериостазное (задерживающее рост и размножение бактерий) средство. Так, например, сульфат меди (II) CuSO 4 используют при лечении конъюнктивитов в виде глазных капель (0,25%-ный раствор), а также для прижиганий при трахоме в виде глазных карандашей (сплав сульфата меди (II), нитрата калия, квасцов и камфоры). При ожогах кожи фосфором производят ее обильное смачивание 5%-ным раствором сульфата меди (II).

Давно замечено бактерицидное (вызывающее гибель различных бактерий) свойство серебра и его солей. Например, в медицине раствор коллоидного серебра, (колларгол) применяют для промывания гнойных ран, мочевого пузыря при хронических циститах и уретритах, а также в виде глазных капель при гнойных конъюнктивитах и бленнорее. Нитрат серебра AgNO 3 в виде карандашей применяют для прижигания бородавок, грануляций и т.п. В разбавленных растворах (0,1-0,25%-ные) его используют как вяжущее и противомикробное средство для примочек, а также в качестве глазных капель. Ученые считают, что прижигающее действие нитрата серебра связано с его взаимодействием с белками тканей, что приводит к образованию белковых солей серебра - альбуминатов.

В настоящее время, бесспорно, установлено, что всем живым организмам присуще явление ионной асимметрии - неравномерное распределение ионов внутри и вне клетки. Например, внутри клеток мышечных волокон, сердца, печени, почек имеется повышенное содержание ионов калия по сравнению с внеклеточным. Концентрация ионов натрия, наоборот, выше вне клетки, чем внутри нее. Наличие градиента концентраций калия и натрия - экспериментально установленный факт. Исследователей волнует загадка о природе калий-натриевого насоса и его функционирования. На разрешение этого вопроса направлены усилия многих коллективов ученых, как в нашей стране, так и за рубежом. Интересно, что по мере старения организма градиент концентраций ионов калия и натрия на границе клетки падает. При наступлении смерти концентрация калия и натрия внутри и вне клетки сразу же выравнивается.

Биологическая функция ионов лития и рубидия в здоровом организме пока не ясна. Однако имеются сведения, что введением их в организм удается лечить одну из форм маникально-депрессивного психоза.

Биологам и медикам хорошо известно, что важнуюроль в организме человека играют гликозиды. Некоторые природные гликозиды (извлекаемые из растений) активно действуют на сердечную мышцу, усиливая сократительные функции и замедление ритма сердца. При попадании в организм большого количества сердечного гликозида может произойти полная остановка сердца. Ионы некоторых металлов влияют на действие гликозидов. Например, при введении в кровь ионов магния действие гликозидов на сердечную мышцу ослабляется Ионы кальция, наоборот, усиливают действие сердечных гликозидов

Некоторые соединения ртути также чрезвычайно ядовиты. Известно, что ионы ртути (II) способны прочно соединяться с белками. Ядовитое действие хлорида ртути (II) HgCl 2 (сулемы) проявляется, прежде всего, в некрозе (омертвлении) почек и слизистой оболочки кишечника. В результате ртутного отравления почки теряют способность выделять из крови продукты жизнедеятельности организма.

Интересно, что хлорид ртути (I) Hg 2 Cl 2 (древнее название каломель) безвреден для организма человека. Вероятно, это объясняется чрезвычайно низкой растворимостью соли, в результате чего ионы ртути не попадают в заметных количествах в организм.

Цианистый калий (Цианид калия) KCN - соль синильной кислоты HCN . Оба соединения являются быстродействующими и сильными ядами

При остром отравлении синильной кислотой и ее солями теряется сознание, наступает паралич дыхания и сердца. На начальной стадии отравления человек испытывает головокружение, ощущение давления во лбу, острую головную боль, учащенное дыхание, сердцебиение. Первая помощь при отравлении синильной кислотой и ее солями - свежий воздух, кислородное дыхание, тепло. Противоядиями являются нитрит натрия NaNO 2 и органические нитросоединения: амилнитрит C 5 H 11 ONO и пропилнитрит C 3 H 7 ONO . Считают, что действие нитрита натрия сводится к превращению гемоглобина в мета-гемоглобин. Последний прочно связывает цианидные ионы в цианметагемоглобин. Этим путем дыхательные ферменты освобождаются от цианидных ионов, что и приводит к восстановлению дыхательной функции клеток и тканей.

В качестве противоядий на синильную кислоту широко используют серосодержащие соединения: коллоидную серу, тиосульфат натрия Na 2 S 2 O 3 , тетратионат натрия Na 2 S 4 O 6 , а также серосодержащие органические соединения, в частности, аминокислоты - глутатион, цистеин, цистин. Синильная кислота и ее соли при взаимодействии с серой превращаются в тиоцианаты в соответствии с уравнением

HCN + S > HNCS

Тиоцианаты же совершенно безвредны для человеческого организма.

С давних пор при опасности отравления цианидами рекомендовалось держать за щекой кусочек сахара. В 1915 г. немецкие химики Рупп и Гольце показали, что глюкоза взаимодействует с синильной кислотой и некоторыми цианидами с образованием нетоксичного соединения циангидрина глюкозы:

ОН ОН ОН ОН ОН Н ОН OH OН ОН ОН Н

| | | | | | | | | | | |

СН 2 -СН-СН-СН-СН-С = О + HCN > СН 2 -СН-СН-СН-СН-С-ОН

глюкоза циангидрин глюкозы

Свинец и его соединения являются довольно сильными ядами. В организме человека свинец накапливается в костях, печени и почках.

Весьма токсичны соединения химического элемента таллия, который относят к числу редких.

Следует указать, что все цветные и особенно тяжелые (расположенные в конце периодической системы) металлы в количествах выше допустимых ядовиты.

Углекислый газ в больших количествах содержится в организме человека и потому не может быть ядовитым. За 1 ч взрослый человек выдыхает примерно 20 л (около 40 г.) этого газа. При физической работе количество выдыхаемого углекислого газа увеличивается до 35 л. Он образуется в результате сгорания в организме углеводов и жиров. Однако при большом содержании СО 2 в воздухе наступает удушье из-за недостатка кислорода. Максимальная продолжительность пребывания человека в помещении с концентрацией СО 2 до 20% (по объему) не должна превышать 2 ч. В Италии имеется получившая широкую известность пещера («Собачья пещера»), в которой человек стоя может находиться длительное время, а забежавшая туда собака задыхается и гибнет. Дело в том, что примерно до пояса человека пещера заполнена тяжелым (по сравнению с азотом и кислородом) углекислым газом. Поскольку голова человека находится в воздушном слое, то он не ощущает никаких неудобств. Собака же при ее росте оказывается в атмосфере углекислого газа и потому задыхается.

Врачи и биологи установили, что при окислении в организме углеводов до воды и углекислого газа на одну затраченную молекулу кислорода выделяется одна молекула СО 2 . Таким образом, отношение выделенного СО 2 к поглощенному О 2 (величина дыхательного коэффициента) равна единице. В случае окисления жиров дыхательный коэффициент равен примерно 0,7. Следовательно, определяя величину дыхательного коэффициента, можно судить, какие вещества преимущественно сгорают в организме. Экспериментально установлено, что при кратковременных, но интенсивных мышечных нагрузках энергия получается за счет окисления углеводов, а при длительных - преимущественно за счет сгорания жиров. Полагают, что переключение организма на окисление жиров связано с истощением резерва углеводов, что обычно наблюдается через 5-20 мин после начала интенсивной мышечной работы.

Антидоты

Антидоты - вещества, устраняющие последствия воздействия ядов на биологические структуры и инакгавирующие яды посредством химической

Жёлтая кровяная соль K 4 образует малорастворимые соединения с ионами многих тяжелых металлов. Это свойство используют на практике для лечения отравлений солями тяжелых металлов.

Хорошим антидотом при отравлениях соединениями мышьяка, ртути, свинца, кадмия, никеля, хрома, кобальта и других металлов является унитиол:

СН 2 -СН -CH 2 SO 3 Na Н 2 О

Универсальным антидотом является молоко.

Заключение

Современная биохимия представлена множеством различных направлений развития знаний о природе вещества и способах его преобразования. В то же время химия является не просто суммой знаний о веществах, а высоко упорядоченной, постоянно развивающейся системой знаний, имеющей свое место в ряду других естественных наук.

Химия изучает качественное многообразие материальных носителей химических явлений, химической формы движения материи.

Одним из наиболее существенных объективных оснований выделения химии в качестве самостоятельной естественнонаучной дисциплины является признание специфичности химизма взаимоотношения веществ, проявляющегося, прежде всего, в комплексе сил и различных типов взаимодействий, обусловливающих существование двух- и многоатомных соединений. Этот комплекс принято характеризовать как химическую связь, возникающую либо разрывающуюся в ходе взаимодействия частиц атомного уровня организации материи. Для возникновения химической связи характерно значительное перераспределение электронной плотности по сравнению с простым положением электронной плотности несвязанных атомов или атомных фрагментов, сближенных на расстояние связи. Эта особенность наиболее точно отделяет химическую связь от разного рода проявлений межмолекулярных взаимодействий.

Происходящее ныне неуклонное возрастание в рамках естествознания роли биохимии как науки сопровождается быстрым развитием фундаментальных, комплексных и прикладных исследований, ускоренной разработкой новых материалов с заданными свойствами и новых процессов в области технологии производства и переработки веществ.

Список используемой литературы

1. Большой энциклопедический словарь. Химия. М., 2001.

2. Грушевицкая T.T., Садохин А.П. Концепции современного естествознания. М., 1998.

3. Кузнецов В.И., Идлис ГМ., Гутина В.Н. Естествознание. М., 1996.

4. Химия // Химический энциклопедический словарь. М., 1983.

5. http://n-t.ru/ri/kk/hm16.htm

6. http://www.alhimik.ru/kunst/man"s_elem.html

Размещено на Allbest.ru

Подобные документы

Химический взгляд на природу, истоки и современное состояние. Предмет познания химической науки и ее структура. Взаимосвязь химии и физики. Взаимосвязь химии и биологии. Химия изучает качественное многообразие материальных носителей химических явлений.

реферат , добавлен 15.03.2004


Презентация по химии. Живые системы – найденные в них химические элементы. Тесный контакт живых систем, так же человека, с окружающей средой. Состав организма человека. Нарушения минерального обмена в человеческом организме. Патологические состояния.

презентация , добавлен 24.12.2008


реферат , добавлен 11.10.2011


Основные химические элементы, распространенные в организме человека, характерные признаки и симптомы недостатка некоторых из них. Общее описание свойств йода, его открытие и значение в организме. Порядок определения его недостатка и механизм восполнения.

презентация , добавлен 27.12.2010


Физиологическая роль бериллия в организме человека, его синергисты и антагонисты. Роль магния в организме человека для обеспечения протекания различных жизненных процессов. Нейтрализация избыточной кислотности организма. Значение стронция для человека.

реферат , добавлен 09.05.2014


Физико-химические свойства таллия, агрегатное состояние, давление насыщенных паров, теплота парообразования при нормальных условиях и чувствительность к нагреванию. Пути проникновения и превращения в организме. Источники поступления в окружающую среду.

контрольная работа , добавлен 24.10.2014


Химические свойства металлов, их присутствие в организме человека. Роль в организме макроэлементов (калия, натрия, кальция, магния) и микроэлементов. Содержание макро- и микроэлементов в продуктах питания. Последствия дисбаланса определенных элементов.

презентация , добавлен 13.03.2013


Понятие, общая характеристика и предназначение процесса каталитического риформинга. Химические основы процесса риформинга: превращение алканов, циклоалканов, аренов. Катализаторы и макрокинетика процесса. Промышленные установки каталитического процесса.

курсовая работа , добавлен 13.10.2011


Определение эквивалентной массы металла и соли методом вытеснения водорода. Ход и данные опыта, характеристика приборов. Использование магния в качестве металла, его основные химические свойства. Расчет абсолютной и относительной погрешностей опыта.

лабораторная работа , добавлен 05.05.2013


Низкомолекулярные органические соединения различной химической природы, необходимые для осуществления процессов, протекающих в живом организме. Водорастворимые и жирорастворимые витамины. Суточная потребность человека в витаминах и их основные функции.

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

для студентов стоматологического факультета

1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энер­гии, иерархическая структура организации и само­вос­про­из­ве­де­ние как важнейшие признаки живой материи.

2. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина.

3. Изучение биохимических закономерностей формирования звеньев зубочелюстного аппарата и поддержания их дееспособности – фундаментальная основа комплекса стоматологических дисциплин.

4. Белковые молекулы – основа жизни. Элементарный состав белков. Открытие аминокислот. Пептидная теория строения белков.

5. Строение и классификация аминокислот. Их физико-химические свойства. Методы разделения белков по физико-химическим свойствам.

6. Молекулярный вес белков. Размеры и формы белковых молекул. Глобулярные и фибриллярные белки. Простые и сложные белки.

7. Физико-химические свойства белков: растворимость, ионизация, гидратация, осаждение белков из растворов. Денатурация. Методы количествен­но­го измерения концентрации белков.

8. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структуры. Видовая специфичность первич­ной структуры белков.

9. Конформация пептидных цепей (вторичная и третичная струк­ту­ра). Связи, обеспечивающие конформацию белка. Зависимость биологических свойств от конформации.

10. Доменная организация белковых молекул. Разделение белков по семействам и суперсемействам.

11. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической актив­­ности белков от четвертичной структуры. Кооперативные изменения конформации протомеров (на примере гемоглобина).

12. Конформационные изменения белков как основа функционирования и саморегуляции белков.

13. Нативные белки. Факторы денатурации и ее механизм.

14. Классификация белков по химическому составу. Краткая характеристика группы простых белков.

15. Сложные белки: определение, классификация по небелковому компоненту. Краткая характеристика представителей.

16. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям («узнавание») как основа биологических функ­­ций всех белков. Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.

17. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава при онтогенезе и болезнях.

18. Ферменты, история открытия. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов.

19. Строение ферментов. Активный центр ферментов, теории его формирования.

20. Основные этапы ферментативного катализа (механизм действия ферментов).

21. Зависимость скорости ферментативных реакций от темпера­ту­ры, рН, концентрации ферментов и субстрата.

22. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Кофер­мент­­­ные функции витаминов (схема).

23. Активация ферментов (частичный протеолиз, восстановление тиоловых групп, удаление ингибиторов). Понятие об активаторах, механизм их действия.

24. Ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.

25. Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и ак­тиваторы, каталитический и регуляторный центры. Регуляция ак­тивности ферментов по типу обратной связи, путем фосфорили­ро­ва­­ния и дефосфорилиро­ва­ния.

26. Различия ферментного состава органов и тканей. Орга­но­спе­ци­фи­ческие ферменты. Изменения активности ферментов в процессе развития и при болезнях.

27. Наследственные и приобретенные энзимопатии. Изоферменты.

28. Витамины. История открытия и изучения витаминов. Функ­ции витаминов. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гипо­вита­минозы. Гипервитаминозы.

29. Витамины группы Д. Провитамины, строение, превращение в активную форму, влияние на обмен веществ и процессы минерализации.

30. Витамин А, химическое строение, роль в процессах метаболизма. Проявления гипо- и гипервитаминоза.

31. Витамин С, химическое строение, роль в процессах жизнедеятельности, суточная потребность, влияние на обмен тканей полости рта, проявления недостаточности.

32. Основные уровни регуляции метаболизма. Аутокринная, паракринная и эндокринная регуляция.

33. Гормоны, понятие, общая характеристика, химическая природа, биологическая роль.

34. Гормональная регуляция как механизм межклеточной и меж­ор­ганной координации обмена веществ. Клетки-мишени и кле­точ­ные рецепторы гормонов.

35. Механизм передачи гормонального сигнала в клетку гормонами мембранного способа рецепции. Вторичные посредники.

36. Механизм передачи гормонального сигнала эффекторным системам гормонами цитозольного способа рецепции.

37. Центральная регу­ля­ция эндокринной системы. Роль либеринов, статинов, тропных гор­монов гипофиза.

38. Инсулин, строение, образование из проинсулина. Влия­ние на обмен углеводов, липидов, аминокислот.

39. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы: механизм возникновения и последствия.

40. Гормоны, регулирующие метаболизм минерализованных тканей (паратирин, кальцитонин, соматотропин), места выработки, химическая природа, механизм регуляторного действия.

41. Эйкозаноиды: понятие, химическое строение, представители. Роль эйкозаноидов в регуляции метаболизма и физиологических функций организма.

42. Низкомолекулярные белки межклеточного общения (факторы роста и другие цитокины) и их клеточные рецепторы.

43. Катаболизм и анаболизм. Эндэргонические и экзэргонические реак­ции в живой клетке. Макроэргические соединения. Дегид­ри­ро­вание субстратов и окисление водорода (образование воды), как источник энергии для синтеза АТФ.

44. НАД-зависимые и флавиновые дегидрогеназы, убихинон-дегидрогеназа, цитохромы в, с, с 1 , а 1 и а 3 как компоненты дыхательной цепи.

45. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной це­пи. Трансмембранный электрохимический потенциал как про­ме­жуточная форма энергии при окислительном фосфорилиро­ва­нии.

46. Дыхательная цепь как важнейшая ред-окс-система организма. Сопряжение процессов окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Коэффициент Р/О.

47. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.

48. Регуляция дыхательной цепи. Разобщение тканевого дыхания и окис­ли­тель­ного фосфорилирования. Разобщающие агенты.

49. Нарушение энергетического обмена: гипоксические состояния. Витамины РР и В 2 . Проявление авитаминозов.

50. Катаболизм основных пищевых веществ, стадии. Понятие о специфических и общих путях катаболизма.

51. Пировиноградная кислота, пути ее образования. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кис­ло­ты: последова­тель­ность реакций, строение пируватдегидроге­наз­но­го комплекса.

52. Ацетил-КоА, пути образования и превращения в организме. Значение этих процессов.

53. Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций, харак­те­рис­тика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.

54. Аллостерические механизмы регуляции цитратного цикла. Обра­зо­вание СО 2 при тканевом дыхании. Анаболические функции ЦТК. Витамин В 1 и пантотеновая кислота, их биологическая роль.

55. Пищевые белки. Общая схема источников и путей расхо­до­ва­ния аминокислот в тканях. Эндогенный и экзогенный пул аминокислот.

56. Нормы белка в питании. Азотистый баланс. Физиологический минимум белка в пище. Качественный состав пищевых белков.

57. Протеолиз белков. Общая характеристика и классификация протеиназ пищеварительного канала, субстратная специфичность. Всасывание ами­но­кислот.

58. Трансаминирование, механизм реакции, коферментная функция витамина В 6 . Специ­фичность аминотрансфераз. Биологическая роль реакций транс­ами­нирования.

59. Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм реакции. Оксидазы D- и L-аминокислот. Глутаматдегидрогеназа.

60. Непрямое дезаминирование (транс-дезаминирование) аминокис­лот. Биоло­ги­чес­кое значение реакций дезаминирования.

61. Декарбоксилирование аминокислот, химизм. Биогенные ами­ны. Проис­хож­дение, функции. Инактивация биогенных аминов.

62. Особенности метаболизма отдельных аминокислот. Глицин и серин. Механизм их взаимопревращений. Роль глицина в процессах биосинтеза биологически важных соединений.

63. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Их роль в реакциях биосинтезов и обезвреживания.

64. ТГФК и синтез одноуглеродных групп, их использование. Про­явление недостаточности В 9 . Антивитамины фолиевой кислоты. Сульфаниламидные препараты.

65. Особенности метаболизма фенилаланина и тирозина, главные пути, функционально значимые метаболиты. Генетические дефекты метаболизма этих аминокислот.

66. Конечные продукты обмена аминокислот: соли аммония и мочевина. Основные источники и пути обезвреживания аммиака в организме.

67. Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака, синтезе пролина. Образование и выведение солей аммония.

68. Биосинтез мочевины, последовательность реакций. Связь орнитинового цикла с ЦТК. Нарушения образования и выведения мочевины. Гипераммониемия, уремия.

69. Нуклеиновые кислоты, типы, нуклеотидный состав, локализация в клетке, биологическая роль.

70. Строение и биологические функции мононуклеотидов.

71. Первичная и вторичная структура ДНК, укладка в хромосому. Биосинтез ДНК. ДНК-полимеразы. Понятие о репликативной системе. Повреждение и репарация ДНК.

72. РНК, первичная и вторичная структура, типы РНК в клетке, функции РНК. Биосинтез РНК, ферменты.

73. Нуклеазы пищеварительного тракта и тканей. Распад пуриновых нуклеотидов. Причины гиперурикемии. Подагра.

74. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов. Проис­хож­­­дение атомов «С» и «N» в пуриновом ядре. Инозиновая кислота как предшественница адениловой и гуаниловой кислот.

75. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.

76. Биосинтез белков, современные представления. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Этапы биосинтеза.

77. Транспортная РНК как адаптатор аминокислот. Биосинтез аминоацил- т-РНК. Субстратная специфичность АРС-аз. Изоакцеп­тор­ные т-РНК.

78. Строение рибосом. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Посттрансляционные изменения белка.

79. Регуляция биосинтеза белков. Понятие об опероне, регуляция биосинтеза на уровне транскрипции.

80. Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Моле­ку­лярные мутации, типы, частота.

81. Механизмы увеличения числа и разнообразия генов в геноме в хо­де эволюции как проявление дифференциальной активности генов.

82. Клеточная дифференцировка. Изменение белкового состава кле­ток при дифференцировке (на примере синтеза Нb при развитии эритроцита).

83. Полиморфизм белков как проявление генетической гетероген­нос­ти. Варианты Нb, Нр, ферментов, группоспецифи­чес­ких веществ крови.

84. Наследственные болезни: распространенность, происхождение дефектов в генотипе. Механизм возникновения и биохимические проявления наследственных болезней.

85. Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов.

86. Глюкоза как важнейший метаболит обмена: общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.

87. Катаболизм глюкозы. Аэробный распад – основной путь катаболизма глюкозы. Этапы, энергетика. Распростране­­ние и фи­зи­о­­л­о­гическое значение процесса.

88. Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз). Гликоли­ти­ческая оксиредукция, субстратное фосфорилирование. Биоло­гическое значение.

89. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из молочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).

90. Представление о пентозофосфатном пути превращения глюкозы. Стадии, энергетика. Распространение и физиологи­чес­кое значение. Пентозофосфатный цикл.

91. Строение, свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена и его мобилизация. Роль инсулина, глюкагона, адреналина в метаболизме глико­гена.

92. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахари­дов. Гликогенозы и агликогенозы.

93. Липиды: определение, классификации, важнейшие функции.

94. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды и липиды мембран. Характеристика жирных кислот тканей человека.

95. Пищевые жиры и их переваривание. Липазы и фосфолипазы и их роль. Нарушение переваривания и всасывания липидов. Ресинтез триацил- глицеринов в энтероците.

96. Транспортные формы липидов крови: хиломикроны и липопротеины, особенности химического состава, строения. Взаимопревращения разных классов липопротеинов.

97. Резервирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регу­ля­­ция синтеза и мобилизации жиров. Роль инсулина и глюкагона. Транспорт жирных кислот.

98. Обмен жирных кислот. b-окисление: локализация, энергетика, биологическое значение. Метаболическая судьба ацетил-КоА.

99. Биосинтез жирных кислот, компоненты, схема биосинтеза. Биосинтез ненасыщенных жирных кислот.

100. Биосинтез и использование ацетоуксусной кислоты. Физиоло­ги­ческое значение этого процесса. Кетоновые тела. Причины кетонемии и кетонурии.

101. Обмен стероидов. Холестерин, строение, роль. Представление о биосинтезе холестерина. Регуляция синтеза. Гиперхолестеринемия и ее причины.

102. Атеросклероз как следствие нарушений метаболизма холестерина и липопротеинов.

103. Основные фосфолипиды тканей человека, их физиологические функции. Биосинтез и распад фосфолипидов.

104. Основные гликолипиды тканей человека, строение, биологическая роль. Представление о биосинтезе и катаболизме гликолипидов. Сфинголипидозы.

105. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Роль инсулина, глюкагона, адреналина и кортизола в регуля­ции обмена углеводов, жиров и аминокислот.

106. Сахарный диабет, причины возникновения. Важнейшие биохимические нарушения в обмене белков, липидов и углеводов. Изменения со стороны полости рта при сахарном диабете.

107. Химическое строение и роль основных компонентов (белков, липидов, углеводов) в функции мембран. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асиммет­рия, избирательная прони­цаемость.

108. Главные функции биомембран. Эндоцитоз и экзоцитоз, их функцио­нальное значение.

109. Механизм переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-активный транспорт, вторично-активный транспорт (симпорт, антипорт). Регулируемые трансмембранные каналы.

110. Биохимия крови. Особенности развития, строения и хими­чес­ко­го состава эритроцитов. Биосинтез гема. Строение молекулы гемо­­глобина.

111. Дыхательная функция крови: транспорт кислорода кровью. Карбоксигемоглобин, метгемо­гло­бин. Транспорт двуокиси углерода кровью. Анемическая гипоксия.

112. Распад гемоглобина. Образование билирубина. Обезвреживание билирубина. «Пря­мой» и «непрямой» билирубин.

113. Нарушение обмена билирубина. Желтуха (гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная). Желтуха новорожденных.

114. Обмен железа. Трансферрин и ферритин. Железодефицитные анемии. Идиопатический гемохроматоз.

115. Белковый спектр плазмы крови. Альбумины и их функции. Глобулины, краткая характеристика, функции. Белки «острой фазы». Ферменты крови. Их происхождение.

116. Небелковые азотсодержащие и безазотистые вещества плазмы крови, происхождение, диагностическое значение определения.

117. Минеральные компоненты крови. Распределение между плазмой и клетками, нормальные диапазоны колебаний важнейших из них.

118. Электролитный состав жидкостей организма. Механизм поддержания объема, состава и рН жидкостей организма.

119. Буферные системы крови. Нарушения кислотно-основного состояния организма. Причины развития и формы ацидоза и алкалоза.

120. Роль почек в регуляции водно-электролитного обмена. Строение и механизм регулирующего действия вазопрессина и альдостерона.

121. Регуляция сосудистого тонуса. Краткая характеристика ренин-ангиотензиновой и калликреин-кининовой систем, их взаимосвязь.

122. Свертывание крови. Внутренний и внешний механизмы сверты­ва­ния. Каскадный механизм процессов свертывания крови. Роль витамина К в свертывании крови.

123. Противосвертывающая система. Естественные антикоагулянты крови. Гемофилии.

124. Фибринолитическая система крови. Плазминоген, его активация. Нарушения процессов свертывания крови. Синдром ДВС.

125. Соединительная ткань, типы, метаболические и функциональные особенности клеток соединительной ткани.

126. Волокнистые структуры соединительной ткани. Коллаген: многообразие типов, особен­ности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры, биосинтеза.

127. Самосборка коллагеновых фибрилл. «Старение» коллагеновых волокон.

128. Эластин соединительной ткани: особенности аминокислотного состава и пространственной структуры молекулы. Неколлагеновые белки соеди­ни­тельной ткани.

129. Катаболизм коллагена и эластина. Слабость антиоксидантной системы в соединительной ткани.

130. Гликозаминогликаны и протеогликаны соединительной ткани: строение и функции.

131. Биосинтез и постсинтетическая модификация гликозоаминогликанов и протеогликанов соединительной ткани. Деградация основного вещества соединительной ткани.

132. Костная ткань: соотношение органических и минеральных компонентов, особенности метаболизма костной ткани.

133. Роль витаминов С, Д, А и К в метаболизме костной и зубной тканей. Регуляция процессов метаболизма. Остеопороз и остеомаляция.

134. Гормональная регуляция остеогенеза, ремоделирования и минерализации костной ткани.

135. Состав и метаболические особенности зрелого зуба.

136. Слюна: минеральные и органические компоненты, их биологические функции.

137. Главные группы белков слюны, их роль. Ферменты слюны. Диагностическое значение определение активности ферментов слюны.

138. Метаболические функции фтора. Пути поступления фторидов в организм и их выведение. Распределение фтора в организме.

139. Роль ионов фтора в процессах минерализации костной и зубной тканей. Токсические эффекты избытка фтора. Проявление недостаточности фтора. Применение препаратов фтора в стоматологии.

140. Роль печени в процессах жизнедеятельности. Обез­вре­жи­ваю­щая функция печени. Метаболизм обезвреживания чужеродных ве­ществ: реакции микросомального окисления и конъюгации.

141. Обезвреживание в печени шлаков, метаболитов, биологически активных веществ, продуктов гниения (примеры).

142. Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода, их действие на липиды. Перекисное окисление липидов мембран. Антиоксидантная система.

143. Представление о химическом канцерогенезе.

144. Химический состав серого и белого вещества мозга. Миелин. Строение, липидный состав.

145. Элементарные акты нервной деятельности. Роль трансмембранного градиента ионов в передаче нервного импульса.

146. Важнейшие медиаторы нервных импульсов и их рецепторы. Нейропептиды.

147. Особенности энергетического обмена в нервной ткани.

148. Химический состав мышечной ткани. Основные белки миофибрил и саркоплазмы. Роль миоглобина.

149. Механизм мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышечной ткани.

Биохимические константы и элементы

Биохимические факторы утомления при выполнении длительных упражнений

бязательно к изображению сопряжение перекрытий с несущими стенами (опирание или примыкание), решение пола 1-го этажа, элементы покрытия видом и в сечении.

В подвале сайта необходимо структурировать все размещенные элементы, выровняв их по сетке. Данная мерапозволит подвалу сайта выглядеть более структурированным.

В своем росте государство стремится вобрать в себя наиболее ценные элементы физического окружения, береговые линии, русла рек, равнины, районы, богатые ресурсами.

Структура, свойства и функции белков.

Выяснение структуры белков является одной из главных проблем современной биохимии.

Белковые молекулы представляют собой высокомолекулярные соединения, образованные аминокислотами.

Большинство белков имеют 4 уровня организации (4 структуры белковой молекулы).

Первичная структура белка.

В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 10 12 разнообразных белков.

Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.

Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

В образовании первичной структуры участвуют -аминокислоты.

Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Особенности пептидной связи:

Копланарность – все атомы, входящие в пептидную связь, находятся в одной плоскости.

Заместители по отношению связи C-N-связи находятся в транс положении.

Пептидная связь способна к образованию двух водородных связей с другими группами, в том числе с пептидными.

Пептидная связь – прочная ковалентная связь, энергия связи равняется 110 ккал/моль.

Свойства первичной структуры белка

Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.

Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Вторичная структура белка.

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в спиральную или складчатую конформацию.

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1. -спираль

2. -складчатость.

Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.

Характеристика -спирали.

Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина и -цепи спирализованы на 75%, в лизоциме – 42%, пепсине – 30%.

Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.

Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.

Складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.

Для - складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.

В белках возможны переходы от -спирали к -складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.

Складчатость имеет плоскую форму.

Спираль имеет стержневую форму.

Водородные связи – слабые связи, энергия связи 10 – 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.

В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.

Третичная структура белка.

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

По форме третичной структуры белка делят на глобулярные и фибриллярные.

В стабилизации третичной структуры белковой молекулы участвуют ковалентные связи (пептидные и дисульфидные). Основную роль в стабилизации играют нековалентные связи: водородные, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-вальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия.

Гидрофобные радикалы аминокислот ала, вал, изолей, мет, фен в водной среде взаимодействуют друг с другом. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот как бы погружаются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, а полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды.

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму с меньшим запахом энергии.

При формировании третичной структуры полипептидная цепь изгибается в местах нахождения пролина, глицина.

Глобулярные белки растворимы в воде, а фибриллярные нет.

Четвертичная структура белка.

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру (лизоцим, пепсин, миоглобин, трипсин).

Для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, характерна четвертичная структура.

Под четвертичной структурой понимают объединение отдельных полипептидных цепей с третичной структурой в функционально активную молекулу белка. Каждая отдельная полипептидная цепь называется протомером и чаще не обладает биологической активностью.

В молекуле белка может быть несколько протомеров, которые при объединении образуют олигомер или мультимер.

Для белков с четвертичной структурой характерно понятие субъединицы.

Субъединица – это функционально активная часть молекулы белка.

Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, состоящий из 4 протомеров: 2 и 2 -цепей.

Взаимодействие полипептидных цепей при формировании олигомера происходит за счет полярных групп аминокислотных остатков. Между полярными группами образуется ионная, водородные связи, гидрофобные взаимодействия.

Денатурация.

Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.

При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка.

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

Свойства денатурированных белков.

Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (это группы COOH, NH 2 , SH, OH, группы боковых радикалов аминокислот).

Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки), развертыванием молекулы белка, с «обнаружением» гидрофобных радикалов и нейтрализации зарядов полярных групп.

Изменение конфигурации молекулы белка.

Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структуры.

Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком – переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

ЗАНЯТИЕ 3

Структура и свойства ферментов.

Ферменты (энзимы) – специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов, играющие роль биологических катализаторов.

Доказательства белковой природы ферментов.

Инативация ферментов при нагревании. Инактивация ферментов совпадает с денатурацией белка. Ферменты разрушаются также под действием минеральных кислот, щелочей, солей, алкалоидов, при облучении рентгеновскими и ультрафиолетовыми лучами.

Электрохимические свойства ферментов.

1. Изоэлектрическая точка ферментов.

   Поведение ферментов при изменении концентрации водородных генов.

   Высокая специфичность ферментов.

   Ферменты не способны проникать через полупроницаемые мембраны.

   Сохранение активности ферментами после действия водоотнимающими средствами (ацетон, спирт, нейтральные соли щелочных металлов).

Для ферментов и неорганических катализаторов характерны общие свойства:

Неорганические катализаторы и биологические катализаторы – ферменты требуются в небольшом количестве для проведения реакции.

Оглавление темы "Членистоногие. Хордовые.":

Изучение химии живых организмов, т. е. биохимии , тесно связано с общим бурным развитием биологии в XX в. Значение биохимии заключается в том, что она дает фундаментальное понимание физиологии, иными словами, понимание того, как работают биологические системы.

Это в свою очередь находит применение в сельском хозяйстве (создание пестицидов, гербицидов и т. п.); в медицине (включая всю фармацевтическую промышленность); в различных бродильных производствах, которые поставляют нам широкий ассортимент продуктов, в том числе и хлебо-булочных изделий; наконец во всем, что связано с пищей и питанием, т. е. в диететике, в технологии производства пищевых продуктов и в науке об их хранении. С биохимией связано и появление ряда новых перспективных направлений в биологии, таких как генная инженерия, биотехнология или молекулярный подход к изучению генетических болезней.

Биохимия играет также важную объединяющую роль в биологии. При рассмотрении живых организмов на биохимическом уровне чаще бросаются в глаза не столько различия между ними, сколько их сходство.

Элементы, встречающиеся в живых организмах

Элементы, содержащиеся в живых организмах

В земной коре встречается около 100 химических элементов , но только 16 из них необходимы для жизни. Наиболее распространены в живых организмах (в порядке убывающего числа атомов) четыре элемента: водород, углерод, кислород и азот.

На их долю приходится более 90% как массы, так и числа атомов, входящих в состав всех живых организмов. Однако в земной первые четыре места по распространенности занимают кислород, кремний, алюминий и натрий. Биологическое значение водорода, кислорода, азота и углерода связано в основном с их валентностью, равной соответственно 1, 2, 3 и 4, а также с их способностью образовывать более прочные ковалентные связи, нежели у других элементов той же валентности.

Биохимический анализ крови (или привычнее для пациента «биохимия крови») используются на первом этапе диагностики любых патологических состояний. Обычно поводом для его назначения являются не совсем хорошие результаты общего анализа, ежегодная диспансеризация населения (при наличии хронических заболеваний) или профилактическое обследование лиц, занятых на вредных производственных процессах.

Биохимический анализ крови (БАК) включает множество различных показателей, определяющих работу того или иного органа, назначается врачом, хотя и сам пациент по собственному желанию может обратиться в платную лабораторию, чтобы сделать биохимию. Значения норм традиционно используемых тестов на содержание холестерина, билирубина, активности аминотрансфераз известны многим людям, не имеющим медицинского образования, но активно интересующихся своим здоровьем.

Таблица норм биохимического анализа крови

Учитывая многогранность проводимых исследований в биохимической лаборатории и высокий интерес пациентов к этой теме, мы постараемся обобщить данные тесты, но ограничимся самыми распространенными показателями, названия, единицы измерения и нормы которых представим в виде таблицы, максимально приближенной к официальному бланку результатов БАК.

Следует иметь в виду, что нормы многих показателей у взрослых и у детей разнятся, а, кроме этого, нередко зависят от половой принадлежности , особенностей и возможностей того или иного организма. Чтобы таблица не утомила читателя, нормы будут приведены преимущественно для взрослых с упоминанием значения показателей у детей (до 14 лет ), мужчин и женщин в отдельности, если в этом появится необходимость.

Показатели	Единицы измерения	Норма	Примечание
Общий белок	г/л	64 – 83 (у взрослых) 58 – 76 (у детей)	-
Альбумин	г/л	35 – 50 (у взрослых) 38 – 54 (у детей)	-
Миоглобин	мкг/л	19 – 92 (муж.) 12 – 76 (жен.)	-
Трансферрин	г/л	2,0 – 4,0	у беременных показатель выше, у стариков, наоборот – его значения снижаются по сравнению с указанной нормой
Ферритин	мкг/л	20 – 250 (м) 10 – 120 (ж)	-
ОЖСС	мкмоль/л	26,85 – 41,2	повышается физиологически с одновременным падением уровня железа у беременных женщин
СРБ	мг/л	до 0,5 (для всех)	показатель не зависит от пола и возраста
Ревматоидный фактор	Ед/мл	до 10 (для всех)	не зависит от пола и возраста
Церулоплазмин	мг/л	150,0 – 600,0	-
Холестерин общий	ммоль/л	до 5,2	для определения липидного спектра в БАК включаются ЛПВП и ЛПНП
Триглицериды	ммоль/л	0,55 – 1,65	приведенные нормальные значения весьма условны, поскольку уровень ТГ изменяется в сторону увеличения каждые 5 лет, но не должен превышать 2,3 ммоль/л
Мочевина	ммоль/л	2,5 – 8,3 (взрослые) 1,8 – 6,4 (дети)	-
Креатинин	мкмоль/л	у взрослых: 62 – 115 (м) У детей - от 27 до 62	-
Мочевая кислота	ммоль/л	0,24 – 0,50 (м) 0,16- 0,44 (ж) 0,12 – 0,32 (дети)	-
Билирубин общий Связанный Свободный	мкмоль/л	3,4 – 17,1 25% общего 75% общего	в других источниках норма до 20,5 мкмоль/л
Глюкоза	моль/л	взрослые: 3,89 – 5,83 Дети: 3,33 – 5,55	старше 60 лет - до 6,38
Фруктозамин	ммоль/л	до 280,0	у диабетиков диапазон значений от 280 до 320 говорит об удовлетворительной регуляции углеводного обмена
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)	Ед/л	у взрослых (37°С): До 31 у женщин До 35 у мужчин У детей: в зависимости от возраста	показатели нормы зависят от температуры инкубации пробы, у детей зависят еще и от возраста, но, в целом, нормы выше
Аланинаминотрансфераза (АлАТ)	Ед/л	у взрослых: До 31 у женщин До 41 у мужчин	при 37°С, у детей нормальные значения несколько выше
Щелочная фосфатаза (ЩФ)	Ед/л	20 – 130 (взрослые) 130 – 600 (дети)	при 37°С
α-амилаза	Ед/л	до 120 (у взрослых и у детей после года)	у детей до года – до 30 Ед/л
Липаза	Ед/л	0 - 417	-
Креатинкиназа (КК), креатинфосфокиназа (КФК)	Ед/л	до 195 у мужчин До 170 у женщин	при 37°С
МВ-фракция КК	Ед/л	менее 10 Ед/л	-
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)	Ед/л	120- 240 У детей в зависимости от возраста: 1 месяц - 150- 785,постепенное снижение к году до 145 – 365, до 2 лет – до 86 – 305, у детей и подростков норма составляет от 100 до 290 Ед/л	при 37°С
Гамма-глютамилтранспептидаза (ГГТП)	Ед/л	у взрослых: До месяца – до 163 До года – ниже 91 До 14 лет – ниже 17 Ед/л	при 37°С
Натрий	ммоль/л	134 – 150 (взрослые) У детей – 130 - 145	-
Калий	ммоль/л	у взрослых: 3,6– 5,4 До 1 мес. -3,6 – 6,0 До года – 3,7 – 5,7 До 14 лет – 3,2 – 5,4	-
Хлориды	ммоль/л	95,0 – 110,0	-
Фосфор	ммоль/л	0,65 – 1,3 (взрослые) От 1,3 до 2,1(дети)	-
Магний	ммоль/л	0,65 – 1,1	-
Железо	мкмоль/л	у взрослых: 11,64 – 30,43 (м) 8,95 – 30,43 (ж) До года - 7,16 – 17,9 До 14 лет - 8,95 – 21,48	-
Кальций	ммоль/л	2,0 – 2,8	-
Цинк	мкмоль/л	11 - 18 (взрослые) 11 - 24 (у детей)	-

Хотелось бы обратить внимание читателя, что в разных источниках можно встретить другие значения нормы. Особенно это касается ферментов, например, N АлАТ – от 0,10 до 0,68 ммоль/(ч.л), АсАТ – от 0,10 до 0,45ммоль/(ч.л). Это зависит от единиц измерения и температуры инкубации пробы, что обычно отражается в бланке анализа, ровно, как и референтные значения данной КДЛ. И, конечно, совсем не значит, что весь этот перечень для каждого больного является обязательным, ведь нет смысла назначать все в куче, если отдельные показатели при подозрении на определенную патологию никакой информации не несут.

Врач, выслушав жалобы больного и опираясь на клинические проявления, у пациента с , скорее всего, в первую очередь будет исследовать липидный спектр, а при подозрении на гепатит назначит билирубин, АлТ, АсТ и, возможно, щелочную фосфатазу. И уж конечно – первый признак (неумеренная жажда) является поводом для исследования крови на сахар, а явные признаки заставят заинтересоваться железом, ферритином, транферрином и ОЖСС. При получении не очень хороших результатов биохимические исследования всегда можно продолжить, расширив за счет дополнительных анализов (на усмотрение врача).

Основные показатели биохимического анализа крови

По измененному судят о наличии патологии, которую придется еще поискать. Биохимический анализ, в отличие от общеклинического, показывает нарушения функции определенного органа в результате патологических изменений , которые самим человеком еще не распознаны, то есть, на этапе скрытого течения болезни. Кроме этого, БАК помогает установить, хватает ли организму витаминов, микроэлементов и других необходимых веществ. Таким образом, к основным показателям биохимического анализа крови относят ряд лабораторных тестов, которые для удобства восприятия следует разделить на группы.

Белки

Данную группу в БАК представляют и белки, без которых жизнь организма невозможна, и специфические белковые структуры, возникающие в силу определенных (экстремальных) ситуаций:

Ферменты

Ферменты в биохимическом анализе крови чаще представлены да амилазой, заметно повышающейся при возникновении проблем с поджелудочной железой. Между тем, перечень энзимов, которые могут рассказать о состояния организма значительно шире:

Липидный спектр

Диагностика заболеваний сердечно-сосудистой системы, как правило, не ограничивается лишь назначением общего холестерина, для кардиолога данный показатель в изолированном виде никакой особой информации не несет. Для того чтобы узнать, в каком состоянии находится сосудистые стенки (а они могут быть тронуты ), нет ли признаков развития или, упаси Бог, явно грозит инфаркт миокарда, чаще всего используют биохимический тест, называемый липидным спектром , который включает:

• общий;
• низкой плотности (ХС-ЛПНП);
• Липопротеины высокой плотности (ХС-ЛПВП);
• Коэффициент атерогенности, который рассчитывается по формуле, исходя из цифровых значений показателей, указанных выше.

Думается, что нет особой надобности в очередной раз описывать характеристики, клиническое и биологическое значение всех составляющих липидного спектра, они достаточно подробно изложены в соответствующих темах, размещенных на нашем сайте.

Углеводы

Наверное, самым распространенным анализом в числе показателей биохимии крови является . Этот тест в дополнительных комментариях не нуждается, все знают, что проводят его строго натощак, а показывает он, не грозит ли человеку сахарный диабет. Хотя, следует заметить, что существуют и другие причины повышения данного показателя, не связанные с наличием грозного заболевания (травмы, ожоги, печеночная патология, болезни поджелудочной железы, чрезмерное поедание сладких продуктов).

Вопросы у молодых, еще несведущих в «сахарном» деле пациентов, может вызвать проведение глюкозонагрузочного теста (сахарная кривая) , которую назначают, в основном, для выявления скрытых форм диабета.

К сравнительно новым тестам, призванным определить поведение углеводов в организме, можно отнести гликированные белки (или гликозилированные – что одно и то же):

1. Гликированный альбумин (в БАК он обозначается как фруктозамин);
2. Гликозилированные липопротеины.

Пигменты

– продукт распада , его повышенные показатели характерны для широкого круга патологических состояний, поэтому для диагностики используют три варианта гемоглобиногенного пигмента:

• Билирубин общий;
• Прямой или связанный, конъюгированный;
• Непрямой (свободный, несвязанный, неконъюгированный).

Болезни, связанные с повышением данного пигмента, могут быть самого различного происхождения и характера (от наследственной патологии до несовместимых переливаний крови), поэтому диагноз в большей мере основывается в зависимости от соотношения фракций билирубина, а не от его общего значения. Чаще всего этот лабораторный тест помогает диагностировать отклонения, причиной которых стало поражение печени и желчевыводящих путей.

Низкомолекулярные азотистые вещества

Низкомокулярные азотистые вещества в биохимическом исследовании крови представлены такими показателями:

1. , позволяющий определить состояние многих органов и систем и поведать о серьезных нарушениях их функции (тяжелые поражения печени и почек, опухоли, сахарный диабет, снижение функции надпочечников).
2. , представляющая собой основной анализ, указывающий на развитие почечной недостаточности (уремический синдром, «мочекровие»). Уместным будет назначение мочевины для определения функциональных способностей других органов: печени, сердца, желудочно-кишечного тракта.

Микроэлементы, кислоты, витамины

В биохимическом исследовании крови нередко можно встретить тесты, определяющие уровень неорганических веществ и органических соединений:

• – внутриклеточный катион, основное место сосредоточения которого – костная система. Значения показателя изменяются при заболеваниях костей, щитовидной железы, печени и почек. Кальций служит важным диагностическим тестом выявления патологии развития костной системы у детей;
• относится к основным внеклеточным катионам, переносит воду, изменение концентрации натрия и выход ее за пределы допустимых значений может повлечь серьезные патологические состояния;
• Калий (K) – изменения его уровня в сторону может останавливать работу сердца в систоле, а в сторону – в диастоле (и то, и другое – плохо);
• – химический элемент, прочно связанный в организме с кальцием, вернее, с метаболизмом последнего;
• – и недостаток (обызвествление артериальных сосудов, снижение кровотока в микроциркуляторном русле, развитие артериальной гипертензии), и избыток («магнезиальный наркоз», блокада сердца, кома) влечет нарушения в организме;
• может обойтись без комментариев, этот элемент является составной частью гемоглобина – отсюда его главная роль;
• Хлор (Cl) – основной внеклеточный осмотически активный анион плазмы;
• Цинк (Zn) – недостаток цинка задерживает рост и половое развитие, увеличивает селезенку и печень, способствует возникновению анемии;
• Цианокобаламин (витамин );
• Аскорбиновая кислота (витамин С);
• Фолиевая кислота;
• Кальцитриол (витамин D) – дефицит затормаживает образование костной ткани, вызывает рахит у детей;
• (продукт обмена пуриновых оснований, играющий не последнюю роль в формировании такого заболевания, как подагра).

Центральное место в лабораторной диагностике

Некоторые лабораторные тесты, хотя и входят в раздел биохимии, стоят как бы особняком и воспринимаются отдельно. Это касается, например, такого анализа, как , который изучает систему гемостаза и включает исследование факторов свертывания крови.

При описании БАК многие лабораторные тесты (белки, ферменты, витамины) остались без внимания, но, в основном, это анализы, назначаемые в редких случаях, поэтому они вряд ли вызовут интерес широкого круга читателей.

Кроме этого, следует отметить, что исследование гормонов или определение уровня иммуноглобулинов (IgA, IgG, IgM) – это тоже биохимический анализ крови , который, однако, осуществляют преимущественно методом ИФА (иммуноферментный анализ) в лабораториях несколько иного профиля. Как правило, пациенты с привычной биохимией его как-то не связывают, да и нам, затрагивая их в данной теме, пришлось бы чертить громоздкие и непонятные таблицы. Впрочем, в крови человека можно определить практически любое вещество, присутствующее в ней постоянно или случайно туда проникшее, однако, чтобы каждое из них рассмотреть досконально, пришлось бы писать большую научную работу.

Для базовой же оценки состояния здоровья человека обычно используются следующие показатели:

1. Общий белок;
2. Альбумин;
3. Мочевина;
4. Мочевая кислота;
5. АсАТ;
6. АлАТ;
7. Глюкоза;
8. Билирубин (общий и связанный);
9. Холестерин общий и ЛПВП;
10. Натрий;
11. Калий;
12. Железо;
13. ОЖСС.

Вооружившись данным списком, пациент может отправиться в платную биохимическую лаборатории и сдать биологический материал для исследования, а вот с результатами нужно обратиться к специалисту, который займется расшифровкой биохимического анализа крови.

Разный подход к одной проблеме

Расшифровкой биохимического анализа крови, как и других лабораторных тестов, занимается врач лабораторной диагностики или лечащий врач. Тем не менее, можно понять интерес и беспокойство пациента, получившего на руки ответ с результатами исследования его собственной крови. Не каждый в силах дождаться, что скажет доктор: повышенные показатели или, наоборот, они находятся ниже допустимых значений. Врач, конечно, объяснит подчеркнутые красным или выделенные другим способом цифры и расскажет, какие болезни могут скрываться за отклонениями от нормы, однако консультация может быть завтра-послезавтра, а результаты – вот они: в собственных руках.

Ввиду того, что пациенты ныне в большинстве своем люди довольно грамотные и в вопросах медицины немало «подкованные», мы попробовали вместе разобраться в наиболее распространенных вариантах БАК, но опять-таки – исключительно с ознакомительной целью. В связи с этим хочется предостеречь пациентов от самостоятельной расшифровки биохимического анализа крови, ведь одни и те же величины БАК могут у разных людей говорить о разных болезнях. Для того чтобы в этом разобраться, врач привлекает к диагностическому поиску другие лабораторные тесты, инструментальные методы, уточняет анамнез, назначает консультации смежных специалистов. И только собрав все факторы воедино, в том числе, и биохимическое исследование крови, врач выносит свой вердикт (устанавливает диагноз).

Пациент к данному вопросу подходит по-другому: не имея специальных знаний, оценивает результаты однобоко: показатель повышен – значит, больной (название болезни найти несложно). Однако это еще полбеды, хуже, когда, опираясь на результаты анализов и собственные умозаключения, человек назначает себе лечение. Это недопустимо , поскольку можно упустить время, если человек на самом деле болен, или навредить своему организму, используя вычитанные в сомнительных источниках методы лечения. А вот что нужно действительно знать и помнить пациенту – так это, как правильно подготовиться к биохимическому исследованию крови.

Во избежание излишних затрат

Биохимические исследования крови всегда проводятся натощак, поскольку они очень чувствительны к различным веществам , попавшим в организм накануне анализа (пищевые продукты, фармацевтические средства). Особенно неустойчив к различным внешним и внутренним воздействиям гормональный фон человека, поэтому отправляясь в лабораторию, следует учитывать подобные нюансы и постараться подготовиться должным образом (анализ на гормоны не очень-то и дешевый).

Для исследования биохимии крови необходимо добыть ее из локтевой вены в количестве не менее 5 мл (при тестировании сыворотки на автоматическом анализаторе можно обойтись и меньшей дозой). Человек, пришедший на анализ, должен быть заведомо осведомлен и подготовлен к важной процедуре:

• Вечером позволить себе легкий ужин, после которого можно только пить чистую воду (алкоголь, чай, кофе, соки к разрешенным напиткам не относятся);
• Отменить вечернюю пробежку (исключить повышенную физическую активность), коль она запланирована по режиму;
• Отказать в удовольствии принять горячую ванну на ночь;
• Мужественно выдержать 8-12-часовое голодание (для липидного спектра не рекомендуется принимать пищу 16 часов);
• Утром не принимать таблетки, не заниматься зарядкой;
• Преждевременно не нервничать, чтобы в спокойном состоянии прибыть в лабораторию.

В противном случае придется посетить КДЛ повторно, что повлечет дополнительные нервные и материальные затраты. Не нужно особо сравнивать биохимию с общим анализом крови, где изучается клеточный состав. Там хоть и требуется подготовка, но не столь строгая, съеденный кусочек чего-либо вкусного может не и повлиять на результат. Здесь по-другому: биохимические показатели представлены метаболитами и биологически активными веществами, которые не смогут оставаться «равнодушными» даже к малейшим изменениям внутри организма или вокруг его. Например, одна конфета, съеденная на завтрак, вызовет повышение сахара в крови, выброс инсулина, активацию ферментов печени и поджелудочной железы и так далее… Возможно, кто-то не поверит, но любое наше действие найдет отражение в биохимическом анализе крови.

Видео: биохимический анализ крови в программе “О самом главном”